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- PDB-4e36: Crystal structure of the human Endoplasmic Reticulum Aminopeptida... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+36
タイトルCrystal structure of the human Endoplasmic Reticulum Aminopeptidase 2 variant N392K
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
キーワードHYDROLASE / Thermolysin-like catalytic domain / Aminopeptidase / Zinc binding / Glycosylation / Endoplasmic Reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / metallopeptidase activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / metallopeptidase activity / endopeptidase activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 同系置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Birtley, J.R. / Saridakis, E. / Pegias, P. / Stratikos, E. / Mavridis, I.M.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2012
タイトル: A common single nucleotide polymorphism in endoplasmic reticulum aminopeptidase 2 induces a specificity switch that leads to altered antigen processing.
著者: Evnouchidou, I. / Birtley, J. / Seregin, S. / Papakyriakou, A. / Zervoudi, E. / Samiotaki, M. / Panayotou, G. / Giastas, P. / Petrakis, O. / Georgiadis, D. / Amalfitano, A. / Saridakis, E. / ...著者: Evnouchidou, I. / Birtley, J. / Seregin, S. / Papakyriakou, A. / Zervoudi, E. / Samiotaki, M. / Panayotou, G. / Giastas, P. / Petrakis, O. / Georgiadis, D. / Amalfitano, A. / Saridakis, E. / Mavridis, I.M. / Stratikos, E.
履歴
登録2012年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
B: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,78316
ポリマ－223,0612
非ポリマー3,72214
水1,910106
1
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,4519
ポリマ－111,5301
非ポリマー1,9208
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,3337
ポリマ－111,5301
非ポリマー1,8026
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.340, 134.450, 127.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 61:125 or resseq 134:500 or resseq...
211chain B and (resseq 61:125 or resseq 134:500 or resseq...

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2 / Leukocyte-derived arginine aminopeptidase / L-RAP


分子量: 111530.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP2, Irap, LRAP / プラスミド: pFASTBac-1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q6P179, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

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糖 , 3種, 8分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 112分子

#4: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE DISCREPANCY BETWEEN THE UNIPPROT ENTRY AND THE PROVIDED SEQUENCE AT RESIDUE 2 CORRESPONDS TO A ...THE DISCREPANCY BETWEEN THE UNIPPROT ENTRY AND THE PROVIDED SEQUENCE AT RESIDUE 2 CORRESPONDS TO A COMMON CLONING ARTIFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 20 mM glycine, 20 mM DL-lysine, 20 mM DL-serine, 20 mM DL-alanine, 20 mM sodium L-glutamate, 31 mM imidazole, 69 mM MES. Protein mixed 1:4 with LPL peptide, ...詳細: 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 20 mM glycine, 20 mM DL-lysine, 20 mM DL-serine, 20 mM DL-alanine, 20 mM sodium L-glutamate, 31 mM imidazole, 69 mM MES. Protein mixed 1:4 with LPL peptide, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月4日
放射モノクロメーター: BARTELS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.22→59.45 Å / Num. obs: 71589 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -5
反射 シェル解像度: 3.22→3.39 Å / % possible all: 99.39

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SE6

3se6


解像度: 3.22→10.996 Å / σ(F): 1.12 / 位相誤差: 28.72 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2608 3912 5.62 %
Rwork0.2087 --
obs0.2113 69634 89.42 %
all-77873 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.818 Å2 / ksol: 0.312 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.1882 Å2-0 Å215.2206 Å2
2---15.5805 Å2-0 Å2
3---6.3347 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→10.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13985 0 236 106 14327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714600
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1219779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5055307
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0652227
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042450
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A6804X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B6804X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.22-3.27410.37211470.27873443X-RAY DIFFRACTION98
3.2741-3.3320.3351540.27483406X-RAY DIFFRACTION98
3.332-3.39430.34431720.28023442X-RAY DIFFRACTION98
3.3943-3.46140.30131760.25453366X-RAY DIFFRACTION98
3.4614-3.53430.30762060.25913382X-RAY DIFFRACTION98
3.5343-3.61360.32611860.24023283X-RAY DIFFRACTION98
3.6136-3.70060.34261870.23693331X-RAY DIFFRACTION98
3.7006-3.79670.26791690.21873237X-RAY DIFFRACTION98
3.7967-3.90360.25231760.22273224X-RAY DIFFRACTION98
3.9036-4.02360.25091750.22292962X-RAY DIFFRACTION98
4.0236-4.15990.29291700.21573035X-RAY DIFFRACTION98
4.1599-4.31670.28031440.19863227X-RAY DIFFRACTION98
4.3167-4.50030.24251430.18773336X-RAY DIFFRACTION98
4.5003-4.71970.25461880.19243481X-RAY DIFFRACTION98
4.7197-4.98920.21731830.18253430X-RAY DIFFRACTION98
4.9892-5.33330.25521990.19683343X-RAY DIFFRACTION98
5.3333-5.79750.27661550.20193412X-RAY DIFFRACTION98
5.7975-6.48190.22791660.21563376X-RAY DIFFRACTION98
6.4819-7.67490.251650.18883151X-RAY DIFFRACTION98
7.6749-10.99650.17382090.14663297X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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