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- PDB-4dwd: Crystal structure of mandelate racemase/muconate lactonizing prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dwd
タイトルCrystal structure of mandelate racemase/muconate lactonizing protein from Paracoccus denitrificans PD1222 complexed with magnesium
要素Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / EFI / Enzyme Function Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / carbohydrate catabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal ...: / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Toro, R. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of mandelate racemase/muconate lactonizing protein from Paracoccus denitrificans PD1222 complexed with magnesium
著者: Malashkevich, V.N. / Toro, R. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C.
履歴
登録2012年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Structure summary
改定 1.22018年11月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年2月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
B: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,00010
ポリマ－85,7502
非ポリマー2508
水14,880826
1
A: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
B: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
ヘテロ分子

A: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
B: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
ヘテロ分子

A: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
B: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
ヘテロ分子

A: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
B: Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,99940
ポリマ－342,9988
非ポリマー1,00132
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
Buried area36370 Å2
ΔGint-305 kcal/mol
Surface area85060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.598, 136.598, 80.603
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

MG

21B-501-

MG

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要素

#1: タンパク質 Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain protein


分子量: 42874.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: PD1222 / 遺伝子: Pden_0244 / プラスミド: BC-PSGX3(BC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CODON+RIL / 参照: UniProt: A1AYL4
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 826 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG 400, 0.1 M NA-HEPES, 0.2 M CA CHLORIDE, soaked for 5 min in 30% PEG400, 0.1M HEPES, pH 7.5, 0.2M MgCl2, 0.1M tartrate, 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月19日
放射プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. obs: 120795 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.917 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.48-1.5110.80.71648880.71178.4
1.51-1.53110.62255230.714188.2
1.53-1.5610.90.55555400.719188.8
1.56-1.5910.80.44656090.748189.7
1.59-1.6310.80.40556520.75190.4
1.63-1.6710.60.34657890.767192.3
1.67-1.7110.50.31359100.775194.1
1.71-1.7510.30.26160000.785196
1.75-1.8110.40.22461260.804197.5
1.81-1.8610.50.17861610.834198.1
1.86-1.9310.50.15761780.953198.4
1.93-2.0110.80.11862690.892199.2
2.01-2.111.20.09562260.883199.3
2.1-2.2111.70.08462850.952199.4
2.21-2.3511.40.08363231.261199.6
2.35-2.5312.60.06463261.119199.7
2.53-2.7912.90.0663851.314199.9
2.79-3.1913.50.04463901.1021100
3.19-4.02120.03264691.046199.7
4.02-5014.20.02667460.831199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 34.75 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å43.2 Å
Translation2.5 Å43.2 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N4E

3n4e


解像度: 1.5→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.1656 / WRfactor Rwork: 0.1386 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.913 / SU B: 1.993 / SU ML: 0.035 / SU R Cruickshank DPI: 0.0774 / SU Rfree: 0.0646 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1724 5889 5 %RANDOM
Rwork0.1417 ---
obs0.1433 116924 96.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.74 Å2 / Biso mean: 15.8271 Å2 / Biso min: 6.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5569 0 8 826 6403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.9747921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5585775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83823.123253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.28615883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.891554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214454
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.69635818
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.1915175
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.66256351
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.199 356 -
Rwork0.156 7086 -
all-7442 -
obs--87.71 %
精密化 TLS

T11: 0.0085 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07150.04240.04580.14050.04650.0844-0.00990.01660.0106-0.01060.0059-0.0025-0.02250.01090.004-0.0026-0.00090.0040.00280.00233.5937-36.43440.5368
20.1211-0.0580.0870.1056-0.01560.1206-0.0087-0.02610.01050.00230.00210.0042-0.022-0.02760.00670.00530.00070.0083-0.00280.0024-18.2398-41.551226.7596
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 374
2X-RAY DIFFRACTION1A500 - 503
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 378
4X-RAY DIFFRACTION2B501 - 504

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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