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万見
- PDB-4dsz: Crystal Structure of DPP-IV with Compound C2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dsz
タイトルCrystal Structure of DPP-IV with Compound C2
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor complex / serine exopeptidase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / psychomotor behavior / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / psychomotor behavior / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / T cell activation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / membrane fusion / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / response to hypoxia / cell adhesion / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DC3 / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xiong, B. / Zhu, L.R. / Chen, D.Q. / Zhao, Y.L. / Jiang, F. / Shen, J.K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of DPP-IV with Compound C2
著者: Xiong, B. / Zhu, L.R. / Chen, D.Q. / Zhao, Y.L. / Jiang, F. / Shen, J.K.
履歴
登録2012年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,6464
ポリマ－168,9252
非ポリマー7212
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area58320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.546, 79.546, 290.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 41 - 764 / Label seq-ID: 3 - 726

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 4 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV


分子量: 84462.617 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain (residues 39-766) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP4 / プラスミド: pTT28 / 細胞株 (発現宿主): 293F cell / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 化合物 ChemComp-DC3 / (2R)-4-[4-(3-methylphenyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-1-(2,4,5-trifluorophenyl)butan-2-amine


分子量: 360.376 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19F3N4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.83 % / Mosaicity: 0.726 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M MES, 30%(w/v) PEG 1500, 0.01M Betaine hydrochloride, pH 5.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 33754 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.028 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.2-3.314.40.62434190.9981100
3.31-3.454.40.45533971.0151100
3.45-3.64.40.31233641.0451100
3.6-3.794.40.22233781.152199.9
3.79-4.034.40.15533741.22199.9
4.03-4.344.30.10833921.173199.8
4.34-4.784.20.07433651.078199.4
4.78-5.464.20.07433491.19199.1
5.46-6.874.50.06233800.829199.6
6.87-304.30.04233360.591197.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HAC

3hac


解像度: 3.2→29.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 20.947 / SU ML: 0.354 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.518 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2598 1712 5.1 %RANDOM
Rwork0.1903 ---
obs0.1938 33673 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 246.12 Å2 / Biso mean: 105.2964 Å2 / Biso min: 51.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20.08 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11862 0 52 0 11914
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3471.93416696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.77851446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.624.007614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.09151982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.441558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219506
Refine LS restraints NCS数: 5931 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 7.17 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 125 -
Rwork0.303 2365 -
all-2490 -
obs--99.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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