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万見
- PDB-4dni: Structure of Editosome protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dni
タイトルStructure of Editosome protein
要素Fusion protein of RNA-editing complex proteins MP42 and MP18
キーワードPROTEIN BINDING / RNA BINDING PROTEIN / KREPA3 / KREPA6 / Editosome / Protein/RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA modification / RNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / mitochondrial mRNA editing complex / kinetoplast / response to metal ion / mRNA modification / single-stranded DNA binding / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / mitochondrion ...RNA modification / RNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / mitochondrial mRNA editing complex / kinetoplast / response to metal ion / mRNA modification / single-stranded DNA binding / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RNA editing complex, nuclease subunit MP42 / RNA editing complex, subunit MP18 / Single-strand binding protein family / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Nucleic acid-binding proteins ...RNA editing complex, nuclease subunit MP42 / RNA editing complex, subunit MP18 / Single-strand binding protein family / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Nucleic acid-binding proteins / Zinc finger C2H2-type / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MP18 RNA editing complex protein / RNA-editing complex protein MP42
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Park, Y.-J. / Hol, W.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Explorations of linked editosome domains leading to the discovery of motifs defining conserved pockets in editosome OB-folds.
著者: Park, Y.J. / Hol, W.G.
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of RNA-editing complex proteins MP42 and MP18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8671
ポリマ－28,8671
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.733, 59.418, 100.755
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of RNA-editing complex proteins MP42 and MP18


分子量: 28866.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ), (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: KREPA3, KREPA6 / プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q95W13, UniProt: Q38B90
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.4 M Potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年5月20日
回折測定詳細: 0.50 degrees, 10.0 sec, detector distance 449.73 mm / 手法: w scans
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.1 / 数: 67051
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 11273 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 14.25
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.625 / Rsym value: 0.55 / % possible all: 70.7
Cell measurementReflection used: 67051

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→41.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / WRfactor Rfree: 0.2453 / WRfactor Rwork: 0.2137 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7928 / SU B: 10.899 / SU ML: 0.229 / SU R Cruickshank DPI: 0.5018 / SU Rfree: 0.2837 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.502 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 535 4.7 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.2157 11273 95.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 135.78 Å2 / Biso mean: 57.7999 Å2 / Biso min: 28.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→41.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 0 14 2041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9811.9362834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5535256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.54624.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68515330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4341510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211613
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.617 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 28 -
Rwork0.366 516 -
all-544 -
obs--67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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