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- PDB-4did: Crystal structure of Salmonella effector N-terminal domain SopB i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4did
タイトルCrystal structure of Salmonella effector N-terminal domain SopB in complex with Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Inositol phosphate phosphatase sopB
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE / small GTPase / GTP binding / HYDROLASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-containing vacuole / negative regulation of signaling / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...symbiont-containing vacuole / negative regulation of signaling / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / regulation of protein kinase activity / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / lipid phosphatase activity / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / secretory granule / molecular function activator activity / actin filament organization / small monomeric GTPase / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / cell periphery / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / negative regulation of cell growth / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
Cell division control protein 42 homolog / Phosphatase IpgD/SopB / Enterobacterial virulence protein IpgD / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Cell division control protein 42 homolog / Phosphatase IpgD/SopB / Enterobacterial virulence protein IpgD / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Inositol phosphate phosphatase SopB / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3501 Å
データ登録者Burkinshaw, B.J. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of Salmonella Effector Protein SopB N-terminal Domain in Complex with Host Rho GTPase Cdc42.
著者: Burkinshaw, B.J. / Prehna, G. / Worrall, L.J. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2012年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月14日Group: Database references
改定 1.22012年5月2日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Inositol phosphate phosphatase sopB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7644
ポリマ－38,2972
非ポリマー4682
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area15240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.880, 106.880, 87.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21515.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 Inositol phosphate phosphatase sopB / Effector protein sopB


分子量: 16781.119 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 30-181 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: sigD, sopB, STM1091 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O30916, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.2M sodium chloride, 0.1M phosphate-citrate pH 4.2, 20% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月29日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→47.8 Å / Num. all: 21708 / Num. obs: 21675 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 5.8 / Observed criterion σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.45 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_893)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AN0

1an0


解像度: 2.3501→45.617 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2366 1082 5 %random
Rwork0.207 ---
obs0.2085 21658 99.77 %-
all-21708 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.346 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8197 Å2-0 Å20 Å2
2---6.8197 Å2-0 Å2
3---13.6394 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3501→45.617 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2391 0 29 71 2491
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1413376
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.895925
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3501-2.4570.28961330.26282522X-RAY DIFFRACTION100
2.457-2.58660.30641300.26762518X-RAY DIFFRACTION100
2.5866-2.74860.30231330.2642551X-RAY DIFFRACTION100
2.7486-2.96080.30731350.24672539X-RAY DIFFRACTION100
2.9608-3.25870.2491340.2442558X-RAY DIFFRACTION100
3.2587-3.730.25731350.21712566X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.69870.22011390.17442608X-RAY DIFFRACTION100
4.6987-45.62530.18491430.17882714X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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