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- PDB-4dgw: Crystal Structure of the SF3a splicing factor complex of U2 snRNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dgw
タイトルCrystal Structure of the SF3a splicing factor complex of U2 snRNP
要素
  • Pre-mRNA-splicing factor PRP11
  • Pre-mRNA-splicing factor PRP21
  • Pre-mRNA-splicing factor PRP9
キーワードSPLICING / Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / U2-type prespliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA 5'-splice site recognition / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / RNA binding ...mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / U2-type prespliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA 5'-splice site recognition / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / RNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2690 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1320 / Surp module / Pre-mRNA-splicing factor Prp9, N-terminal / Pre-mRNA-splicing factor PRP9 N-terminus / SF3A2 domain / : / Pre-mRNA-splicing factor SF3a complex subunit 2 (Prp11) / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain ...Immunoglobulin-like - #2690 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1320 / Surp module / Pre-mRNA-splicing factor Prp9, N-terminal / Pre-mRNA-splicing factor PRP9 N-terminus / SF3A2 domain / : / Pre-mRNA-splicing factor SF3a complex subunit 2 (Prp11) / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 / Splicing factor 3A subunit 1, conserved domain / Splicing factor 3A subunit 1 / Pre-mRNA splicing factor PRP21 like protein / : / SWAP/Surp / SWAP/Surp superfamily / Surp module / SURP motif repeat profile. / Suppressor-of-White-APricot splicing regulator / Zinc-finger of C2H2 type / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / Zinc-finger double-stranded RNA-binding / Zinc finger, double-stranded RNA binding / Matrin/U1-C-like, C2H2-type zinc finger / U1-like zinc finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / zinc finger / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type / Helix non-globular / Special / Arc Repressor Mutant, subunit A / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-splicing factor PRP9 / Pre-mRNA-splicing factor PRP21 / Pre-mRNA-splicing factor PRP11
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.112 Å
データ登録者Lin, P.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: Structure and assembly of the SF3a splicing factor complex of U2 snRNP
著者: Lin, P.C. / Xu, R.M.
履歴
登録2012年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen / entity_src_nat / Item: _entity.src_method
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor PRP9
B: Pre-mRNA-splicing factor PRP21
C: Pre-mRNA-splicing factor PRP11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,7254
ポリマ－89,6603
非ポリマー651
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8410 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area37210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.781, 127.259, 169.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor PRP9


分子量: 48184.188 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 1-389 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19736
#2: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor PRP21


分子量: 18397.299 Da / 分子数: 1 / 断片: Middle domain, UNP residues 87-237 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32524
#3: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor PRP11


分子量: 23078.561 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 50-266 / Mutation: L153M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07350
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN C IS RESIDUES 50-266 IN UNP DATABASE, PRP11_YEAST INCLUDING N-TERMINAL 14 ...THE SEQUENCE OF CHAIN C IS RESIDUES 50-266 IN UNP DATABASE, PRP11_YEAST INCLUDING N-TERMINAL 14 TAGS. (SEE BELOW) MGSSHHHHHHSQDPDQVRSNPYIYKNHSGKLVCKLCNTMH MSWSSVERHLGGKKHGLNVLRRGISIEKSSLGREGQTTHD FRQQQKIIEAKQSLKNNGTIPVCKIATVKNPKNGSVGLAI QVNYSSEVKENSVDSDDKAKVPPLIRIVSGLELSDTKQKG KKFLVIAYEPFENIAIELPPNEILFSENNDMDNNNDGVDE LNKKCTFWDAISKLYYVQFFFKQAEQEQADV THE AUTHOR COULD DETERMINE THE RESIDUES 149-253. THE AUTHOR COULD OBSERVE RESIDUES 101-136 AND BELIEVED THAT THESE RESIDUES IS PART OF THE N-TERMINAL RESIDUES 36-148. BUT THE AUTHOR IS NOT SURE WHICH PART CORRESPONDS WITH THESE RESIDUES. SO THE RESIDUE NUMBERS OF 101-136 IS MEANINGLESS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.34 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 8-12% Ethanol, 100mM MES, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A10.9791, 0.9794, 0.9600
シンクロトロンNSLS X29A20.9793
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年4月27日
ADSC QUANTUM 3152CCD2009年8月23日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)MADMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97941
30.961
40.97931
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 19171 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 94.38 Å2
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 4.6 % / Num. unique all: 1618 / Rsym value: 0.467 / % possible all: 83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.112→29.863 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.7697 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2784 1917 10 %RANDOM
Rwork0.2279 ---
all0.2329 ---
obs0.2329 19171 96.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 85.105 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 631.06 Å2 / Biso mean: 136.4866 Å2 / Biso min: 52.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.5059 Å20 Å2-0 Å2
2--38.4954 Å20 Å2
3----26.9895 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.112→29.863 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5187 0 1 7 5195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085513
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6257091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048759
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002918
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5842017
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1115-3.22260.37661590.3281434159382
3.2226-3.35150.33451830.28571640182392
3.3515-3.50380.2471910.24471717190899
3.5038-3.68820.30171990.233317871986100
3.6882-3.91880.28661960.223417721968100
3.9188-4.22060.24891970.206217681965100
4.2206-4.64390.24781970.188317721969100
4.6439-5.31260.25122000.191718002000100
5.3126-6.6810.30852010.25118092010100
6.681-29.86390.28221930.23841747194092
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.91140.3071-0.08240.9281-0.18640.7978-0.05410.3540.0722-0.25990.034-0.08730.03270.12120.03650.3947-0.022-0.00090.68450.11890.480614.223631.833158.2495
20.1805-0.31490.10021.0866-0.67510.64220.0355-0.18270.107-0.60730.3056-0.21050.4309-0.6021-0.27371.315-0.30730.17351.2149-0.02410.771458.431450.360631.4545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 0:378) OR (CHAIN B AND RESID 89:180)A0 - 378
2X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 0:378) OR (CHAIN B AND RESID 89:180)B89 - 180
3X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN C AND RESID 101:253) OR (CHAIN B AND RESID 181:228)C101 - 253
4X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN C AND RESID 101:253) OR (CHAIN B AND RESID 181:228)B181 - 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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