[日本語] English
万見
- PDB-4dew: Crystal Structure of the Wild Type TTR Binding Luteolin (TTRwt:LUT) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dew
タイトルCrystal Structure of the Wild Type TTR Binding Luteolin (TTRwt:LUT)
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / beta sandwich / amyloidosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LU2 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Trivella, D.B.B. / Polikarpov, I.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Flavonoid interactions with human transthyretin: Combined structural and thermodynamic analysis.
著者: Trivella, D.B. / Dos Reis, C.V. / Lima, L.M. / Foguel, D. / Polikarpov, I.
履歴
登録2012年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3824
ポリマ－31,8102
非ポリマー5722
水2,306128
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7658
ポリマ－63,6204
非ポリマー1,1454
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area18940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.264, 84.782, 65.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

LU2

21A-201-

LU2

31A-201-

LU2

41A-201-

LU2

51A-201-

LU2

61A-201-

LU2

71B-201-

LU2

81B-201-

LU2

91B-201-

LU2

101B-201-

LU2

111B-201-

LU2

121B-201-

LU2

131A-330-

HOH

141B-316-

HOH

151B-324-

HOH

161B-343-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CYSCYSASNASNchain A and (resseq 10:98 or resseq 104:123 )AA10 - 9830 - 118
12ARGARGTHRTHRchain A and (resseq 10:98 or resseq 104:123 )AA104 - 123124 - 143
21CYSCYSASNASNchain B and (resseq 10:98 or resseq 104:123 )BB10 - 9830 - 118
22ARGARGTHRTHRchain B and (resseq 10:98 or resseq 104:123 )BB104 - 123124 - 143

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.993056, 0.117216, 0.010051), (0.117232, 0.993104, 0.000933), (-0.009872, 0.002105, -0.999949)
ベクター: 37.619999, -2.41735, 97.711197)

-
要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 15904.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB, TTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-LU2 / 2-(3,4-dihydroxyphenyl)-5,7-dihydroxy-4H-chromen-4-one / Luteolin / ルテオリン


分子量: 286.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 28% PEG400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.4586 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月1日
放射モノクロメーター: double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.899→30 Å / Num. all: 19276 / Num. obs: 19276 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 0.944 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.899-1.973.50.3817370.683190.2
1.97-2.053.80.30818540.728197.1
2.05-2.143.90.24318860.842198.8
2.14-2.2540.1919310.921199.8
2.25-2.3940.17319170.89199.6
2.39-2.5840.15519451.095199.9
2.58-2.844.10.1319431.1011100
2.84-3.2540.08219671.0311100
3.25-4.0940.05119880.9981100
4.09-303.80.0421081.042199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CFM

3cfm


解像度: 1.899→26.007 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.199 987 5.13 %
Rwork0.1835 --
obs0.1843 19231 98.44 %
all-19231 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 88.8 Å2 / Biso mean: 28.0992 Å2 / Biso min: 10.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→26.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1775 0 42 128 1945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0361890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6242591
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.178290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.754646
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A838X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.901
12B838X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.901
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.899-1.99960.23961150.21442386250192
1.9996-2.12480.20451200.19022580270098
2.1248-2.28880.20121590.177925842743100
2.2888-2.51890.2081600.193325962756100
2.5189-2.8830.22711440.18626532797100
2.883-3.63070.18751490.174126492798100
3.6307-26.00960.18111400.17822796293699

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る