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- PDB-4dc2: Structure of PKC in Complex with a Substrate Peptide from Par-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dc2
タイトルStructure of PKC in Complex with a Substrate Peptide from Par-3
要素
  • Partitioning defective 3 homolog
  • Protein kinase C iota type
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE SUBSTRATE / Kinase / substrate / Cell polarity / Par-3 / atypical PKC / TRANSFERASE-TRANSFERASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Pre-NOTCH Transcription and Translation / Tight junction interactions / Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / Golgi vesicle budding / p75NTR recruits signalling complexes / PAR polarity complex ...Pre-NOTCH Transcription and Translation / Tight junction interactions / Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / Golgi vesicle budding / p75NTR recruits signalling complexes / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / establishment of apical/basal cell polarity / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination / negative regulation of glial cell apoptotic process / lateral loop / eye photoreceptor cell development / bicellular tight junction assembly / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / myelination in peripheral nervous system / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell-cell junction organization / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / protein targeting to membrane / wound healing, spreading of cells / centrosome localization / apical junction complex / establishment of cell polarity / cell leading edge / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / brush border / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / bicellular tight junction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / intercellular bridge / positive regulation of glial cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / response to interleukin-1 / actin filament organization / positive regulation of D-glucose import / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell junction / apical part of cell / intracellular protein localization / cell-cell junction / cell migration / microtubule cytoskeleton / cell cortex / protein phosphatase binding / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / endosome / cell adhesion / cilium / apical plasma membrane / Golgi membrane / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / glutamatergic synapse / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Par3/HAL, N-terminal / Protein kinase C, PB1 domain / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : ...Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Par3/HAL, N-terminal / Protein kinase C, PB1 domain / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / Protein kinase C iota type / Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Shang, Y. / Wang, C. / Yu, J. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Substrate recognition mechanism of atypical protein kinase Cs revealed by the structure of PKC iota in complex with a substrate peptide from Par-3
著者: Wang, C. / Shang, Y. / Yu, J. / Zhang, M.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C iota type
Z: Partitioning defective 3 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0403
ポリマ－48,9052
非ポリマー1351
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.456, 54.900, 82.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C iota type / PKC / Atypical protein kinase C-lambda/iota / aPKC-lambda/iota / nPKC-iota


分子量: 45697.207 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 231-595 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pkcl
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q62074, protein kinase C
#2: タンパク質・ペプチド Partitioning defective 3 homolog / PAR-3 / PARD-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Atypical PKC-specific- ...PAR-3 / PARD-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Atypical PKC-specific-binding protein / ASBP


分子量: 3207.556 Da / 分子数: 1 / 断片: Substrate Peptide, UNP residues 813-840 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in humans/mouses/rats.
由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q9Z340
#3: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE / アデニン


分子量: 135.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.13 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5M sodium formate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→21.2 Å / Num. all: 16230 / Num. obs: 13400 / % possible obs: 82.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 32.72 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_629)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→21.179 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8302 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2414 659 4.92 %RANDOM
Rwork0.1723 ---
all0.1757 16230 --
obs0.1757 13400 82.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.251 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 178.12 Å2 / Biso mean: 43.3645 Å2 / Biso min: 6.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1692 Å2-0 Å21.2238 Å2
2--0.697 Å2-0 Å2
3---1.4722 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→21.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2683 0 10 52 2745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1323747
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.204981
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.5850.2991190.21362321244076
2.585-2.84460.29821290.20482509263882
2.8446-3.2550.27231320.19042647277986
3.255-4.09610.24881300.15562651278186
4.0961-21.18030.19731490.15562613276283
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.52960.38860.43060.5216-0.04530.762-0.13340.2568-0.0035-0.12770.1525-0.0873-0.19560.0688-0.03550.1875-0.04660.03480.18020.00110.12936.5796-9.711313.7984
20.24940.01050.04670.0624-0.13170.5965-0.009-0.0222-0.16270.06650.0475-0.15270.2727-0.1993-0.04730.09930.0122-0.05550.03950.00980.15092.4416-25.608827.4723
30.25850.03370.09790.36410.05810.67010.0551-0.0014-0.01010.0130.41920.1662-0.4131-0.54950.06410.0402-0.1655-0.0554-0.1354-0.2453-0.07950.0215-12.838119.0586
40.2002-0.02060.10390.62550.0760.08550.09540.0209-0.09740.09090.0117-0.25220.1370.0877-0.00240.1578-0.05110.02530.25440.01360.35179.9009-15.103731.7255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 239:394)A239 - 394
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 395:469)A395 - 469
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 470:577)A470 - 577
4X-RAY DIFFRACTION4(chain Z and resid 1047:1062)Z1047 - 1062

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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