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- PDB-4db5: Crystal structure of Rabbit GITRL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4db5
タイトルCrystal structure of Rabbit GITRL
要素Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
キーワードIMMUNE SYSTEM / GITRL / GLUCOCORTICOID-INDUCED TNF RECEPTOR LIGAND / TNFRSF18 / Structural genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network / IFN
機能・相同性
機能・相同性情報


tumor necrosis factor receptor superfamily binding / positive regulation of leukocyte migration / T cell proliferation involved in immune response / regulation of T cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / cell surface / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18 / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.522 Å
データ登録者Kumar, P.R. / Bhosle, R. / Gizzi, A. / Scott Glenn, A. / Chowhury, S. / Hillerich, B. / Seidel, R. / Nathenson, S.G. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network (IFN)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of GITRL from Oryctolagus cuniculus
著者: Kumar, P.R. / Bhosle, R. / Gizzi, A. / Scott Glenn, A. / Chowhury, S. / Hillerich, B. / Seidel, R. / Nathenson, S.G. / Almo, S.C.
履歴
登録2012年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月6日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3372
ポリマ－14,0551
非ポリマー2821
水2,198122
1
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
ヘテロ分子

A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
ヘテロ分子

A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0126
ポリマ－42,1653
非ポリマー8473
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
Buried area4110 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
2
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,04924
ポリマ－168,66112
非ポリマー3,38812
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation16_544x,-y-1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation20_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation24_544-y,-z-1/2,x-1/21
crystal symmetry operation27_554-x+1/2,y,-z-1/21
crystal symmetry operation30_554z+1/2,-x,-y-1/21
crystal symmetry operation33_554y+1/2,z,x-1/21
crystal symmetry operation38_545-x+1/2,-y-1/2,z1
crystal symmetry operation41_545z+1/2,x-1/2,y1
crystal symmetry operation47_545y+1/2,-z-1/2,-x1
Buried area31390 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area52660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.047, 127.047, 127.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number196
Space group name H-MF23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

HOH

21A-404-

HOH

31A-405-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by crystallographic symmetry operations

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor ligand superfamily member 18


分子量: 14055.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: GITRL, TNFSF18 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G1TIM1
#2: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol; Reservoir (0.1M Bis-Tris Propane pH 7.0, 2.4M DL-Malic acid); Cryoprotection (Reservoir + 30% glycerol), Sitting Drop, Vapor ...詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol; Reservoir (0.1M Bis-Tris Propane pH 7.0, 2.4M DL-Malic acid); Cryoprotection (Reservoir + 30% glycerol), Sitting Drop, Vapor Diffusion, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→50 Å / Num. obs: 26128 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 33.1 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.52-1.5532.80.68813010.9861100
1.55-1.57330.61212780.9581100
1.57-1.632.80.4913290.9711100
1.6-1.64330.43612860.9751100
1.64-1.6733.10.36412910.9981100
1.67-1.7133.20.33612961.0161100
1.71-1.7533.30.26412961.0381100
1.75-1.833.20.20712951.0721100
1.8-1.8633.40.16812931.0671100
1.86-1.9233.30.14213101.1251100
1.92-1.9833.30.10412971.1011100
1.98-2.0633.40.08212891.0761100
2.06-2.1633.40.06813331.0641100
2.16-2.2733.30.05912761.0481100
2.27-2.4133.50.051132311100
2.41-2.633.40.05212961.1591100
2.6-2.86330.05113281.4371100
2.86-3.2732.80.04213071.2711100
3.27-4.1331.90.02713370.8181100
4.13-5032.10.02513670.69199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.3_928位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3FC0

3fc0


解像度: 1.522→29.147 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.9095 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1757 1333 5.1 %RANDOM
Rwork0.1606 ---
obs0.1614 26128 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.362 Å2 / ksol: 0.442 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 57.92 Å2 / Biso mean: 16.9381 Å2 / Biso min: 7.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.522→29.147 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数961 0 19 122 1102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071101
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1711508
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.525424
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.5217-1.5760.25161440.191624772621
1.576-1.63910.18481240.173124612585
1.6391-1.71370.19741240.16724652589
1.7137-1.80410.17211570.162124242581
1.8041-1.91710.1861330.158424822615
1.9171-2.06510.16911180.154924522570
2.0651-2.27280.18171290.147624802609
2.2728-2.60150.1831390.159424802619
2.6015-3.27690.16021460.169124892635
3.2769-29.15190.16571190.156525852704
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9317-0.3997-0.31541.75490.42993.54040.0895-0.03620.19240.0648-0.02510.4175-0.2407-0.2396-0.03670.0770.00080.05720.11210.0070.1559-2.9821-22.5775-11.6534
20.3186-0.05020.11612.13040.17280.62060.02710.02150.01980.01780.02630.02040.0389-0.0191-0.04860.07380.01670.00260.0741-0.00710.09027.2813-26.2788-21.6007
30.9396-1.44590.08484.08020.09050.67210.05940.03040.0071-0.1803-0.00980.0859-0.0468-0.0444-0.05460.04580.00350.0280.0894-0.00380.10764.1322-21.8708-20.6955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 5:26)A5 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 27:90)A27 - 90
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 91:125)A91 - 125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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