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- PDB-4d59: Clostridial Cysteine protease Cwp84 C116A after propeptide cleavage -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d59
タイトルClostridial Cysteine protease Cwp84 C116A after propeptide cleavage
要素CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
キーワードHYDROLASE / S-LAYER / SURFACE LAYER
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lectin-like domain / Lectin like domain / Putative cell wall binding repeat 2 / Cell wall binding domain 2 (CWB2) / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JEF / Cell surface protein (Putative cell surface-associated cysteine protease)
類似検索 - 構成要素
生物種PEPTOCLOSTRIDIUM DIFFICILE QCD-32G58 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Roberts, A.K. / Shone, C.C. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Cwp84, a Clostridium Difficile Cysteine Protease, Exhibits Conformational Flexibility in the Absence of its Propeptide
著者: Bradshaw, W.J. / Roberts, A.K. / Shone, C.C. / Acharya, K.R.
履歴
登録2014年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
B: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4746
ポリマ－90,1982
非ポリマー1,2764
水8,089449
1
A: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7373
ポリマ－45,0991
非ポリマー6382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7373
ポリマ－45,0991
非ポリマー6382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.220, 58.421, 93.100
Angle α, β, γ (deg.)89.28, 77.96, 71.62
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE) / CWP84


分子量: 45098.867 Da / 分子数: 2
断片: CYSTEINE PROTEASE DOMAIN, LECTIN-LIKE DOMAIN, RESIDUES 92-497
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PEPTOCLOSTRIDIUM DIFFICILE QCD-32G58 (バクテリア)
プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C9YQ11, cathepsin L
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-JEF / O-(O-(2-AMINOPROPYL)-O'-(2-METHOXYETHYL)POLYPROPYLENE GLYCOL 500) / JEFFAMINE


分子量: 597.822 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H63NO10
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 449 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細STRUCTURE CONSISTS OF RESIDUES 92-497 WITH C116A. THE SIGNAL PEPTIDE (1-32) AND CELL WALL BINDING ...STRUCTURE CONSISTS OF RESIDUES 92-497 WITH C116A. THE SIGNAL PEPTIDE (1-32) AND CELL WALL BINDING DOMAINS (498- 803) WERE NOT PRESENT IN THE CONSTRUCT, THE PROPEPTIDE (33- 91) WAS CLEAVED BEFORE CRYSTALISATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 20% V/V DMSO, 20 % V/V JEFFAMINE M2070, pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月9日
放射モノクロメーター: SINGLE BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→55.4 Å / Num. obs: 59711 / % possible obs: 83.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.84→1.88 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CI7

4ci7


解像度: 1.84→90.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 9.065 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29128 2871 4.9 %RANDOM
Rwork0.22726 ---
obs0.23043 55915 82.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.433 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.42 Å2-0.4 Å2-1.11 Å2
2---1.7 Å20 Å2
3----3.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→90.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6350 0 18 449 6817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.026570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3231.9428926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.753313782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2665826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.8425.676296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.673151086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.711510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2962
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6963.1063263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6953.1063263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5934.6544078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6273.2393307
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.888 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.477 189 -
Rwork0.444 4110 -
obs--81.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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