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万見
- PDB-4cvw: Structure of the barley limit dextrinase-limit dextrinase inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cvw
タイトルStructure of the barley limit dextrinase-limit dextrinase inhibitor complex
要素
  • LIMIT DEXTRINASE
  • LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / STARCH DEBRANCHING ENZYME / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 13 / PULLULANASE / CEREAL-TYPE INHIBITOR / CM-PROTEIN / ENDOGENOUS INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


pullulanase activity / polysaccharide catabolic process / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cereal seed allergen/trypsin and alpha-amylase inhibitor, conserved site / Cereal trypsin/alpha-amylase inhibitors family signature. / Cereal seed allergen/grain softness/trypsin and alpha-amylase inhibitor / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase, N2 domain / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase N2 domain / Rab geranylgeranyltransferase alpha-subunit, insert domain / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins ...Cereal seed allergen/trypsin and alpha-amylase inhibitor, conserved site / Cereal trypsin/alpha-amylase inhibitors family signature. / Cereal seed allergen/grain softness/trypsin and alpha-amylase inhibitor / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase, N2 domain / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase N2 domain / Rab geranylgeranyltransferase alpha-subunit, insert domain / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins / Hydrophobic Seed Protein / Protease inhibitor/seed storage/LTP family / Plant lipid transfer protein / seed storage protein / trypsin-alpha amylase inhibitor domain family / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Limit dextrinase / Limit dextrinase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種HORDEUM VULGARE (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Moeller, M.S. / Vester-Christensen, M.B. / Jensen, J.M. / Abou Hachem, M. / Henriksen, A. / Svensson, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of Barley Limit Dextrinase:Limit Dextrinase Inhibitor (Ld:Ldi) Complex Reveals Insights Into Mechanism and Diversity of Cereal-Type Inhibitors.
著者: Moller, M.S. / Vester-Christensen, M.B. / Jensen, J.M. / Abou Hachem, M. / Henriksen, A. / Svensson, B.
履歴
登録2014年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月3日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIMIT DEXTRINASE
B: LIMIT DEXTRINASE
C: LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR
D: LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,0118
ポリマ－221,8514
非ポリマー1604
水1,76598
1
A: LIMIT DEXTRINASE
C: LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0064
ポリマ－110,9262
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-29.4 kcal/mol
Surface area35430 Å2
手法PISA
2
B: LIMIT DEXTRINASE
D: LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0064
ポリマ－110,9262
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-26.1 kcal/mol
Surface area35400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.979, 168.606, 157.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
22B

NCSドメイン領域:

Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 2 - 23 / Label seq-ID: 1 - 22

Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
111AA
222BB

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 LIMIT DEXTRINASE


分子量: 97444.156 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 22-904 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HORDEUM VULGARE (オオムギ) / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: O48541, pullulanase
#2: タンパク質 LIMIT DEXTRINASE INHIBITOR


分子量: 13481.414 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HORDEUM VULGARE (オオムギ) / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: Q2V8X0
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE VARIATIONS FROM THE ACCESSION NUMBER O48541 ARE AN ARG82LYS SUBSTITUTION AND A ...THE VARIATIONS FROM THE ACCESSION NUMBER O48541 ARE AN ARG82LYS SUBSTITUTION AND A NONE484VAL485THR486-TO- MET484ARG485ALA486 INSERTION-SUBSTITUTION. THE AMINO ACID CHANGES ARE LIKELY TO BE DEPENDENT ON BARLEY CULTIVAR 4 AMINO ACID DISCREPANCIES. THE SEQUENCE STRETCH BETWEEN RESIDUES 484-486 REFLECTS THAT THE CLONED CDNA IS FROM AN OFFSPRING OF THE UNP O48541 SOURCE AND THEREFORE A NATURAL VARIETY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.83 % / 解説: NONE
結晶化詳細: PROTEIN STOCK: PURIFIED 1:1 ENZYME:INHIBITOR COMPLEX (A280NM = 12.1) IN 50 MM MES PH 6.6, 250 MM NACL, 0.5 MM CACL2. RESERVOIR: 24% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 8000 AND 0.05 M KH2PO4. 0.5 ...詳細: PROTEIN STOCK: PURIFIED 1:1 ENZYME:INHIBITOR COMPLEX (A280NM = 12.1) IN 50 MM MES PH 6.6, 250 MM NACL, 0.5 MM CACL2. RESERVOIR: 24% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 8000 AND 0.05 M KH2PO4. 0.5 MICROLITRE 0.1 M NAD WAS ADDED TO THE DROPLET TO A CONCENTRATION OF 0.01 M.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.559
11K, H, -L20.441
反射解像度: 2.67→157.76 Å / Num. obs: 60740 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.67→2.85 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2Y4S AND 1B1U

2y4s

1b1u


解像度: 2.67→157.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 12.208 / SU ML: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES HAVE BEEN REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 3078 5.1 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.257 57661 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.46 Å20 Å20 Å2
2--10.7 Å20 Å2
3----13.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→157.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15044 0 4 98 15146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02215497
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8471.94820964
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.19451941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79123.717721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.176152408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.92915112
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.22278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02111994
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1671.59687
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.309215585
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.25235732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4444.55379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rms dev position: 0.01 Å

数タイプWeight position
88tight positional0.05
85medium positional0.5
88tight thermal0.5
85medium thermal2
LS精密化 シェル解像度: 2.67→2.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.599 153 -
Rwork0.479 2741 -
obs--62.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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