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- PDB-4cs6: Crystal structure of AadA - an aminoglycoside adenyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cs6
タイトルCrystal structure of AadA - an aminoglycoside adenyltransferase
要素AMINOGLYCOSIDE ADENYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / AMINOGLYCOSIDE ADENYLTRANSFERASE / ANT(3'')
機能・相同性
機能・相同性情報


streptomycin 3''-adenylyltransferase / aminoglycoside 3''-adenylyltransferase activity / adenylyltransferase activity / response to antibiotic / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Adenylyltransferase AadA/Aad9 / Adenylyltransferase AadA, C-terminal domain / Aminoglycoside adenylyltransferase, C-terminal domain / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminoglycoside (3'') (9) adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM STR. LT2 (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.502 Å
データ登録者Chen, Y. / Nasvall, J. / Andersson, D.I. / Selmer, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structure of Aada from Salmonella Enterica: A Monomeric Aminoglycoside (3'')(9) Adenyltransferase.
著者: Chen, Y. / Nasvall, J. / Wu, S. / Andersson, D.I. / Selmer, M.
履歴
登録2014年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOGLYCOSIDE ADENYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5911
ポリマ－29,5911
非ポリマー00
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.658, 58.642, 104.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 AMINOGLYCOSIDE ADENYLTRANSFERASE


分子量: 29590.986 Da / 分子数: 1
断片: NUCLEOTIDYLTRANSFERASE DOMAIN AND ALPHA-HELICAL DOMAIN
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM STR. LT2 (サルモネラ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q8ZPX9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0, 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97931
反射解像度: 2.5→39 Å / Num. obs: 10853 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 7.05 % / Biso Wilson estimate: 61.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 7.14 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.502→39.029 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2521 517 4.8 %
Rwork0.1935 --
obs0.1962 10816 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.502→39.029 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 0 30 2083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082103
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2772876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.128769
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5019-2.75360.39241430.27542500X-RAY DIFFRACTION99
2.7536-3.15190.33781260.25052543X-RAY DIFFRACTION100
3.1519-3.97040.26841200.18982571X-RAY DIFFRACTION100
3.9704-39.0340.20011280.16982685X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.0012 Å / Origin y: 15.7438 Å / Origin z: 128.4074 Å
111213212223313233
T0.3167 Å20.0093 Å2-0.0735 Å2-0.3152 Å20.0479 Å2--0.3456 Å2
L3.8162 °20.4463 °2-1.9422 °2-2.5265 °2-1.2033 °2--4.6969 °2
S0.2259 Å °0.2458 Å °0.1288 Å °0.1132 Å °0.1811 Å °0.0898 Å °0.3438 Å °-0.2254 Å °-0.3659 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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