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- PDB-4coc: HIV-1 capsid C-terminal domain mutant (Y169L) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4coc
タイトルHIV-1 capsid C-terminal domain mutant (Y169L)
要素CAPSID PROTEIN P24
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRUS ASSEMBLY / HELICAL RECONSTRUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Bharat, T.A.M. / Castillo-Menendez, L.R. / Hagen, W.J.H. / Lux, V. / Igonet, S. / Schorb, M. / Schur, F.K.M. / Krausslich, H.-G. / Briggs, J.A.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Cryo-electron microscopy of tubular arrays of HIV-1 Gag resolves structures essential for immature virus assembly.
著者: Tanmay A M Bharat / Luis R Castillo Menendez / Wim J H Hagen / Vanda Lux / Sebastien Igonet / Martin Schorb / Florian K M Schur / Hans-Georg Kräusslich / John A G Briggs /
要旨: The assembly of HIV-1 is mediated by oligomerization of the major structural polyprotein, Gag, into a hexameric protein lattice at the plasma membrane of the infected cell. This leads to budding and ...The assembly of HIV-1 is mediated by oligomerization of the major structural polyprotein, Gag, into a hexameric protein lattice at the plasma membrane of the infected cell. This leads to budding and release of progeny immature virus particles. Subsequent proteolytic cleavage of Gag triggers rearrangement of the particles to form mature infectious virions. Obtaining a structural model of the assembled lattice of Gag within immature virus particles is necessary to understand the interactions that mediate assembly of HIV-1 particles in the infected cell, and to describe the substrate that is subsequently cleaved by the viral protease. An 8-Å resolution structure of an immature virus-like tubular array assembled from a Gag-derived protein of the related retrovirus Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) has previously been reported, and a model for the arrangement of the HIV-1 capsid (CA) domains has been generated based on homology to this structure. Here we have assembled tubular arrays of a HIV-1 Gag-derived protein with an immature-like arrangement of the C-terminal CA domains and have solved their structure by using hybrid cryo-EM and tomography analysis. The structure reveals the arrangement of the C-terminal domain of CA within an immature-like HIV-1 Gag lattice, and provides, to our knowledge, the first high-resolution view of the region immediately downstream of CA, which is essential for assembly, and is significantly different from the respective region in M-PMV. Our results reveal a hollow column of density for this region in HIV-1 that is compatible with the presence of a six-helix bundle at this position.
履歴
登録2014年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN P24
B: CAPSID PROTEIN P24
C: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6355
ポリマ－28,4433
非ポリマー1922
水3,135174
1
A: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子

A: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1544
ポリマ－18,9622
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-27.9 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
2
B: CAPSID PROTEIN P24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4811
ポリマ－9,4811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5772
ポリマ－9,4811
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.480, 33.760, 77.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN P24 / GAG POLYPROTEIN


分子量: 9480.904 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 278-363 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS-RIL / 参照: UniProt: P12497
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.28 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG 4000, 0.2 M LISO4, 0.1 M TRIS PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
詳細: ONE PAIR OF (300X40X15) MM3 LONG PT COATED SI MIRROR, 260MM USABLE, IN A KIRKPATRICK-BAEZ GEOMETRY
放射モノクロメーター: HORIZONTALLY SIDE DIFFRACTING SILICON 111 CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→47.42 Å / Num. obs: 33062 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.59→1.68 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 77.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0073精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BUO

2buo


解像度: 1.59→47.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.682 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES HAVE BEEN REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22323 1675 5.1 %RANDOM
Rwork0.18656 ---
obs0.1884 31387 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.288 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å2-0.34 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→47.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1775 0 10 174 1959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0330.0221826
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6421.9892468
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg18.1015227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.5362580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.57715342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4641514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1990.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.0211346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8661.51147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.19621852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4253679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.3074.5616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.631 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 99 -
Rwork0.248 1833 -
obs--77.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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