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- PDB-4ci7: The crystal structure of the cysteine protease and lectin-like do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ci7
タイトルThe crystal structure of the cysteine protease and lectin-like domains of Cwp84, a surface layer associated protein of Clostridium difficile
要素CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)細胞膜
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / S-LAYER (S層) / CWP / CELL WALL PROTEIN (細胞壁) / SURFACE PROTEIN (細胞膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lectin-like domain / Lectin like domain / Putative cell wall binding repeat 2 / Cell wall binding domain 2 (CWB2) / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Cell surface protein (Putative cell surface-associated cysteine protease)
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM DIFFICILE (クロストリディオイデス・ディフィシル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Kirby, J.M. / Thiyagarajan, N. / Chambers, C.J. / Davies, A.H. / Roberts, A.K. / Shone, C.C. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: The Structure of the Cysteine Protease and Lectin-Like Domains of Cwp84, a Surface Layer-Associated Protein from Clostridium Difficile
著者: Bradshaw, W.J. / Kirby, J.M. / Thiyagarajan, N. / Chambers, C.J. / Davies, A.H. / Roberts, A.K. / Shone, C.C. / Acharya, K.R.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月9日Group: Database references
改定 1.22014年7月23日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
B: CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,30320
ポリマ－104,2772
非ポリマー2,02618
水16,700927
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.910, 73.490, 125.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CELL SURFACE PROTEIN (PUTATIVE CELL SURFACE-ASSOCIATED CYSTEINE PROTEASE) / 細胞膜 / CWP84


分子量: 52138.586 Da / 分子数: 2
断片: PROPEPTIDE, CYSTEINE PROTEASE DOMAIN, LECTIN-LIKE DOMAIN, RESIDUES 33-497
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM DIFFICILE (クロストリディオイデス・ディフィシル)
株: QCD-32G58 / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: C9YQ11, cathepsin L

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非ポリマー , 5種, 945分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 927 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細STRUCTURE IS FROM RIBOTYPE 027, REFERENCE GIVEN IS FROM RIBOTYPE 630, THE ONLY DIFFERENCES ARE THAT ...STRUCTURE IS FROM RIBOTYPE 027, REFERENCE GIVEN IS FROM RIBOTYPE 630, THE ONLY DIFFERENCES ARE THAT N450 IN 630 IS D IN 027 AND A453 IN 630 IS G IN 027. GEMBANK ID 4915160

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
解説: STRUCTURE SOLVED TO 1.9 A USING SEMET MAD, THEN REFINED WITH NATIVE DATA TO 1.3 A
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 30% (V/V) PEG 4000, PH 8.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I0210.9795, 0.9793, 0.9795
シンクロトロンDiamond I0320.9717, 0.9879
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2012年8月9日
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97931
30.97171
40.98791
反射解像度: 1.4→48.15 Å / Num. obs: 170213 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 65.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
CRANK位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.4→125.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 2.38 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16909 8310 5 %RANDOM
Rwork0.13814 ---
obs0.1397 156435 90.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.361 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20 Å2-0.28 Å2
2---1.04 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→125.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7127 0 92 927 8146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.027696
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027093
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.95510464
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.853316508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.4475969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29325.423343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.904151328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1321516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.028697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6291.4593713
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6081.4573712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0062.1954655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.0062.1964656
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7311.7873983
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7311.7873983
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1982.5385776
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.09913.8549710
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.71613.1299218
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.543314783
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free31.9045199
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.413515323
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 354 -
Rwork0.23 7548 -
obs--59.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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