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万見
- PDB-4ccv: Crystal structure of histidine-rich glycoprotein N2 domain reveal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ccv
タイトルCrystal structure of histidine-rich glycoprotein N2 domain reveals redox activity at an interdomain disulfide bridge: Implications for the regulation of angiogenesis
要素HISTIDINE-RICH GLYCOPROTEIN
キーワードBLOOD CLOTTING / COAGULATION / CYSTATIN / S-GLUTATHIONYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of immune response to tumor cell / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of platelet activation / regulation of plasminogen activation / negative regulation of cell adhesion / heparan sulfate proteoglycan binding ...positive regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of immune response to tumor cell / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of platelet activation / regulation of plasminogen activation / negative regulation of cell adhesion / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of blood coagulation / immunoglobulin binding / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of fibrinolysis / defense response to fungus / regulation of protein-containing complex assembly / fibrinolysis / negative regulation of angiogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cell growth / platelet activation / heparin binding / regulation of gene expression / blood microparticle / positive regulation of apoptotic process / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Histidine-rich glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者McMahon, S.A. / Kassaar, O. / Stewart, A.J. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of Histidine-Rich Glycoprotein N2 Domain Reveals Redox Activity at an Interdomain Disulfide Bridge: Implications for Angiogenic Regulation.
著者: Kassaar, O. / Mcmahon, S.A. / Thompson, R. / Botting, C.H. / Naismith, J.H. / Stewart, A.J.
履歴
登録2013年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINE-RICH GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5146
ポリマ－13,3441
非ポリマー1,1705
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.138, 77.138, 69.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINE-RICH GLYCOPROTEIN / HISTIDINE-PROLINE-RICH GLYCOPROTEIN / HPRG


分子量: 13343.673 Da / 分子数: 1 / 断片: N2 DOMAIN, RESIDUES 131-245 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM RABBIT SERUM / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: Q28640
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE CRYSTALLISED IS A SECTION OF THE FULL LENGTH PROTEIN REFERENCED BY UNIPROT Q28640.1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 22.5% PEG MME 5000, 0.073M POTASSIUM SODIUM TARTRATE, 0.1M MES PH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月26日 / 詳細: TORPIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SINGLE BOUNCE 22MM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→33.71 Å / Num. obs: 17163 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 69.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.93→33.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 7.243 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. LYS 138 HAS NO DENSITY PRESENT BEYOND THE CG ATOM. THE SEQUENCE HAS BEEN CHECKED AGAINST BLAST AND CONFIRMED AS A LYS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22524 863 5.1 %RANDOM
Rwork0.18472 ---
obs0.18671 16201 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.806 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20.39 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----2.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→33.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数941 0 77 75 1093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191055
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0192.0021424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.39432139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7845118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.90422.88159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.08815158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.991511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0150.02267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7122.079463
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6792.077462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.433.107578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6932.986591
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 31 -
Rwork0.345 856 -
obs--66.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
118.7377-9.9029-7.69825.78473.94356.0083-0.4381-0.0928-1.07270.18190.00830.32180.61120.11790.42990.13690.00770.02590.08630.03750.294-35.20118.234-10.018
24.2404-2.31162.1988.5119-4.731610.9771-0.17960.0919-0.0872-0.24420.0324-0.20820.55460.25070.14720.0549-0.00180.02960.0383-0.01660.2748-28.97519.764-29.798
33.48630.9764-1.69121.9046-0.56574.8979-0.2372-0.0785-0.1067-0.0845-0.0084-0.14130.22020.18850.24560.07140.0037-0.00380.0153-0.02320.3118-28.8422.743-23.359
45.01973.444-2.41692.9996-1.14163.0233-0.30620.2004-0.0973-0.24040.2034-0.20240.0353-0.03230.10280.05940.0031-0.00230.04520.02760.274-23.69127.732-27.807
56.81-0.53021.975712.5241-0.570310.35850.3476-0.2631-0.83120.3669-0.1120.20430.921-0.2176-0.23560.1919-0.0617-0.02660.1070.0030.2955-39.45112.2-23.064
615.443310.2073-0.57267.0643-0.54480.672-0.0817-0.11930.6894-0.06690.03190.2702-0.15390.04730.04980.1194-0.002-0.02190.0972-0.02120.3233-19.58838.363-27.218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A123 - 133
2X-RAY DIFFRACTION2A134 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3A152 - 172
4X-RAY DIFFRACTION4A173 - 202
5X-RAY DIFFRACTION5A203 - 217
6X-RAY DIFFRACTION6A218 - 237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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