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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4c6p | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of the dihydroorotase domain of human CAD C1613S mutant in apo-form at pH 7.0 | |||||||||
![]() | CAD PROTEIN | |||||||||
![]() | HYDROLASE / DE NOVO PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS / AMIDOHYDROLASE SUPERFAMILY / METALLOENZYME / ZINC BINDING / HISTIDINATE ANION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() aspartate binding / response to cortisol / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase ...aspartate binding / response to cortisol / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase / aspartate carbamoyltransferase activity / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / glutaminase activity / UTP biosynthetic process / UDP biosynthetic process / response to caffeine / response to testosterone / glutamine metabolic process / response to amine / response to starvation / 'de novo' UMP biosynthetic process / animal organ regeneration / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / lactation / xenobiotic metabolic process / liver development / cell projection / female pregnancy / peptidyl-threonine phosphorylation / response to insulin / terminal bouton / nuclear matrix / heart development / protein autophosphorylation / protein kinase activity / neuronal cell body / enzyme binding / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ramon-Maiques, S. / Lallous, N. / Grande-Garcia, A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure, Functional Characterization and Evolution of the Dihydroorotase Domain of Human Cad. 著者: Grande-Garcia, A. / Lallous, N. / Diaz-Tejada, C. / Ramon-Maiques, S. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 237.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 192.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 446.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 447.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4by3C ![]() 4c6bC ![]() 4c6cSC ![]() 4c6dC ![]() 4c6eC ![]() 4c6fC ![]() 4c6iC ![]() 4c6jC ![]() 4c6kC ![]() 4c6lC ![]() 4c6mC ![]() 4c6nC ![]() 4c6oC ![]() 4c6qC C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42899.953 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1456-1846 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-FMT / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: pH 7.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.28306 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.52→19.88 Å / Num. obs: 61664 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 18.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.52→1.56 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 90.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 4C6C 解像度: 1.518→19.879 Å / SU ML: 0.11 / σ(F): 0.87 / 位相誤差: 13.23 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.518→19.879 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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