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- PDB-4c0d: Structure of the NOT module of the human CCR4-NOT complex (CNOT1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c0d
タイトルStructure of the NOT module of the human CCR4-NOT complex (CNOT1-CNOT2-CNOT3)
要素
  • CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 1
  • CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 2
  • CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 3
キーワードGENE REGULATION / DEADENYLATION / MRNA DECAY / CCR4-NOT / HYDROLASE / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / trophectodermal cell differentiation ...positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / trophectodermal cell differentiation / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Deadenylation of mRNA / nuclear retinoic acid receptor binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / peroxisomal membrane / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / transcription corepressor binding / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator activity / P-body / regulation of translation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CCR4-NOT complex subunit 2/3/5, C-terminal domain / CCR4-Not complex component, Not N-terminal domain / NOT2/NOT3/NOT5, C-terminal / CCR4-NOT complex, subunit 3/ 5 / Not1 N-terminal domain, CCR4-Not complex component / NOT2/NOT3/NOT5 C-terminal / CCR4-NOT complex subunit 2/3/5, C-terminal domain superfamily / Not2/Not3/Not5 / : / : ...CCR4-NOT complex subunit 2/3/5, C-terminal domain / CCR4-Not complex component, Not N-terminal domain / NOT2/NOT3/NOT5, C-terminal / CCR4-NOT complex, subunit 3/ 5 / Not1 N-terminal domain, CCR4-Not complex component / NOT2/NOT3/NOT5 C-terminal / CCR4-NOT complex subunit 2/3/5, C-terminal domain superfamily / Not2/Not3/Not5 / : / : / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, N-terminal domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, NOT1_connector / CCR4-Not complex component, Not1, C-terminal / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, domain 4 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, HEAT repeat / CCR4-NOT subunit 1, TTP binding domain superfamily / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-Not complex component, Not1 / CCR4-Not complex, Not1 subunit, domain of unknown function DUF3819 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 HEAT repeat / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-NOT transcription complex subunit 3 / CCR4-NOT transcription complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Raisch, T. / Jonas, S. / Boland, A. / Chen, Y. / Izaurralde, E. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure and Assembly of the not Module of the Human Ccr4-not Complex
著者: Boland, A. / Chen, Y. / Raisch, T. / Jonas, S. / Kuzuoglu-Ozturk, D. / Wohlbold, L. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2013年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年10月23日Group: Database references
改定 1.32013年11月20日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. THE SHEET STRUCTURES OF CHAIN B AND C ARE BIFURCATED. ... SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. THE SHEET STRUCTURES OF CHAIN B AND C ARE BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED EACH FOR CHAINS B AND C.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 1
B: CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 2
C: CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,2113
ポリマ－136,2113
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13500 Å2
ΔGint-82.2 kcal/mol
Surface area36930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.570, 165.920, 78.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 1 / CCR4-ASSOCIATED FACTOR 1 / NEGATIVE REGULATOR OF TRANSCRIPTION SUBUNIT 1 HOMOLOG / NOT1H / HNOT1 / CNOT1


分子量: 92672.805 Da / 分子数: 1
断片: NOT1 SUPERFAMILY HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 1565-2371
由来タイプ: 組換発現
詳細: SAMPLE WAS PROTEOLYSED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. MOST OF THE MISSING RESIDUES (REMARK 465) ARE PROBABLY NOT IN THE CRYSTAL
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETMCN (PNYC) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: A5YKK6
#2: タンパク質 CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 2 / CCR4-ASSOCIATED FACTOR 2 / CNOT2


分子量: 23313.465 Da / 分子数: 1
断片: NOT ANCHOR REGION AND NOT-BOX DOMAIN, RESIDUES 344-540
由来タイプ: 組換発現
詳細: SAMPLE WAS PROTEOLYSED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. MOST OF THE MISSING RESIDUES (REMARK 465) ARE PROBABLY NOT IN THE CRYSTAL
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETMCN (PNEA) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q9NZN8
#3: タンパク質 CCR4-NOT TRANSCRIPTION COMPLEX SUBUNIT 3 / CCR4-ASSOCIATED FACTOR 3 / LEUKOCYTE RECEPTOR CLUSTER MEMBER 2 / CNOT3


分子量: 20224.588 Da / 分子数: 1
断片: NOT ANCHOR REGION AND NOT-BOX DOMAIN, RESIDUES 607-753
由来タイプ: 組換発現
詳細: SAMPLE WAS PROTEOLYSED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. MOST OF THE MISSING RESIDUES (REMARK 465) ARE PROBABLY NOT IN THE CRYSTAL
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETMCN (PNEA) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: O75175
配列の詳細CHAIN A, THE FIVE N-TERMINAL RESIDUES REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. MISSING N- AND C-TERMINI DUE ...CHAIN A, THE FIVE N-TERMINAL RESIDUES REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. MISSING N- AND C-TERMINI DUE TO LIMITED PROTEOLYSIS PRIOR TO CRYSTALLIZATION. CHAIN B, THE FOUR N-TERMINAL RESIDUES REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. MISSING N-TERMINUS DUE TO LIMITED PROTEOLYSIS PRIOR TO CRYSTALLIZATION. CHAIN C, THE FIRST 19 RESIDUES ARE AN EXPRESSION TAG. MISSING N- AND C-TERMINI DUE TO LIMITED PROTEOLYSIS PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES PH=6.5, 12% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99999
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月20日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.5 Å / Num. obs: 20282 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 62.8 Å2 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4C0E, 4C0F, 4C0G

4c0e

4c0f

4c0g


解像度: 3.2→48.48 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.69 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUES 1870, 1874, 1890, 1927, 2086, 2141, 2146, 2147, 2149, 2150, 2151, 2155, 2185, 2204, 2205, 2331, 2350, 2351. ...詳細: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUES 1870, 1874, 1890, 1927, 2086, 2141, 2146, 2147, 2149, 2150, 2151, 2155, 2185, 2204, 2205, 2331, 2350, 2351. CHAIN B, RESIDUES 368, 428, 435. CHAIN C, RESIDUES 697, 701, 713, 718, 736, 737, 745, 748.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2726 1035 5.1 %
Rwork0.2239 --
obs0.2262 20241 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.472 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4448 Å20 Å20 Å2
2---28.7177 Å20 Å2
3---26.2728 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→48.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6864 0 0 0 6864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027071
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5159638
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6552549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381047
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021243
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1999-3.36860.35221530.30552708X-RAY DIFFRACTION99
3.3686-3.57960.32361410.27562699X-RAY DIFFRACTION99
3.5796-3.85590.30621380.2482679X-RAY DIFFRACTION98
3.8559-4.24370.31781610.21092704X-RAY DIFFRACTION99
4.2437-4.85730.23821620.18272745X-RAY DIFFRACTION99
4.8573-6.11770.23941500.21972761X-RAY DIFFRACTION99
6.1177-48.48520.22621300.20412910X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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