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- PDB-4bs0: Crystal Structure of Kemp Eliminase HG3.17 E47N,N300D Complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bs0
タイトルCrystal Structure of Kemp Eliminase HG3.17 E47N,N300D Complexed with Transition State Analog 6-Nitrobenzotriazole
要素KEMP ELIMINASE HG3.17
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / LYASE-LYASE INHIBITOR COMPLEX / COMPUTATIONAL PROTEIN DESIGN / PROTON TRANSFER / KEMP ELIMINATION / DIRECTED EVOLUTION / TRANSITION STATE TUNING / BOTTOM-UP ENZYME CONSTRUCTION / ELEMENTARY CHEMICAL STEP CATALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-NITROBENZOTRIAZOLE / Endo-1,4-beta-xylanase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOASCUS AURANTIACUS (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Blomberg, R. / Kries, H. / Pinkas, D.M. / Mittl, P.R.E. / Gruetter, M.G. / Privett, H.K. / Mayo, S. / Hilvert, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Precision is Essential for Efficient Catalysis in an Evolved Kemp Eliminase
著者: Blomberg, R. / Kries, H. / Pinkas, D.M. / Mittl, P.R.E. / Gruetter, M.G. / Privett, H.K. / Mayo, S.L. / Hilvert, D.
履歴
登録2013年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22013年11月27日Group: Database references
改定 2.02023年12月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KEMP ELIMINASE HG3.17
B: KEMP ELIMINASE HG3.17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6368
ポリマ－68,9242
非ポリマー7126
水14,988832
1
A: KEMP ELIMINASE HG3.17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8184
ポリマ－34,4621
非ポリマー3563
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: KEMP ELIMINASE HG3.17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8184
ポリマ－34,4621
非ポリマー3563
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.080, 77.950, 98.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 KEMP ELIMINASE HG3.17 / ENDO-1 / 4-BETA-XYLANASE / XYLANASE / 1\ / 4-BETA-D-XYLAN XYLANOHYDROLASE


分子量: 34461.824 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: KEMP ELIMINASE HG-2 (PDB ID 3NYD) WITH MUTATION V6I, Q37K, K50Q, G82A, M84C, S89N, Q90F, T105I, A125T, T142N, T208M, S265T, F267M, W275A, R276F, T279S
由来: (組換発現) THERMOASCUS AURANTIACUS (菌類) / 解説: ENGINEERED ENZYME / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD
参照: UniProt: P23360, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-6NT / 6-NITROBENZOTRIAZOLE


分子量: 164.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 832 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.9
詳細: 1.1 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH 5.9, SEEDING

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.09→28.3 Å / Num. obs: 225765 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 9.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 1.09→1.13 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 57

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NYD

3nyd


解像度: 1.09→28.339 Å / SU ML: 0.08 / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 13.99 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
詳細: THE MAXIMUM-LIKELIHOOD TARGET FUNCTION WAS USED WITH OPTIMIZED STEREOCHEMICAL AND ATOMIC-DISPLACEMENT PARAMETER RESTRAINTS FOR THE MAJORITY OF THE REFINEMENT. IN THE FINAL STAGE, THE LIGAND ...詳細: THE MAXIMUM-LIKELIHOOD TARGET FUNCTION WAS USED WITH OPTIMIZED STEREOCHEMICAL AND ATOMIC-DISPLACEMENT PARAMETER RESTRAINTS FOR THE MAJORITY OF THE REFINEMENT. IN THE FINAL STAGE, THE LIGAND AS WELL AS THE CATALYTIC RESIDUES ASP127 AND GLN50 FOR THE A-CHAIN WERE REFINED UNRESTRAINED, USING THE LEAST SQUARES TARGET FUNCTION.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1452 11399 5.1 %
Rwork0.1241 --
obs0.1252 225746 93.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: PHENIX V1.8.2-1309
原子変位パラメータBiso mean: 14.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→28.339 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4556 0 44 832 5432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0157340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30810051
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4422624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741107
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.09-1.10240.20221930.18883729X-RAY DIFFRACTION49
1.1024-1.11540.21682330.18564272X-RAY DIFFRACTION56
1.1154-1.1290.22132630.17594930X-RAY DIFFRACTION65
1.129-1.14330.20033000.16615462X-RAY DIFFRACTION72
1.1433-1.15830.2073260.15846147X-RAY DIFFRACTION80
1.1583-1.17420.18323370.15856678X-RAY DIFFRACTION88
1.1742-1.19090.19724040.15777081X-RAY DIFFRACTION94
1.1909-1.20870.18223770.15297498X-RAY DIFFRACTION98
1.2087-1.22760.18153650.14737548X-RAY DIFFRACTION98
1.2276-1.24770.17293870.1417568X-RAY DIFFRACTION99
1.2477-1.26930.17624140.14237518X-RAY DIFFRACTION99
1.2693-1.29230.16863710.13247584X-RAY DIFFRACTION99
1.2923-1.31720.17664030.12777562X-RAY DIFFRACTION99
1.3172-1.34410.15544450.12627558X-RAY DIFFRACTION99
1.3441-1.37330.15824100.12577566X-RAY DIFFRACTION99
1.3733-1.40520.15323840.1237645X-RAY DIFFRACTION100
1.4052-1.44040.15264080.11797632X-RAY DIFFRACTION100
1.4404-1.47930.14144150.11377579X-RAY DIFFRACTION99
1.4793-1.52290.1443790.10627671X-RAY DIFFRACTION100
1.5229-1.5720.13244250.10467617X-RAY DIFFRACTION100
1.572-1.62820.14314410.10327668X-RAY DIFFRACTION100
1.6282-1.69340.13854080.10487665X-RAY DIFFRACTION100
1.6934-1.77040.14623940.10437685X-RAY DIFFRACTION100
1.7704-1.86380.12534220.10467665X-RAY DIFFRACTION100
1.8638-1.98050.12824120.10637689X-RAY DIFFRACTION100
1.9805-2.13340.13844180.10817729X-RAY DIFFRACTION100
2.1334-2.3480.12864020.10887751X-RAY DIFFRACTION100
2.348-2.68750.14114020.11857752X-RAY DIFFRACTION100
2.6875-3.38510.13864310.1297830X-RAY DIFFRACTION100
3.3851-28.34840.13344300.13938068X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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