[日本語] English
万見
- PDB-4bp2: CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF BOVINE PRO-PHOSPHOLIPASE A2 AT 1.6... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bp2
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF BOVINE PRO-PHOSPHOLIPASE A2 AT 1.6 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PHOSPHOLIPASE A2
キーワードCARBOXYLIC ESTER HYDROLASE ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 ...Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 / bile acid binding / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / innate immune response in mucosa / phospholipid binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of fibroblast proliferation / fatty acid biosynthetic process / antibacterial humoral response / defense response to Gram-positive bacterium / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Finzel, B.C. / Weber, P.C. / Ohlendorf, D.H. / Salemme, F.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Crystallographic refinement of bovine pro-phospholipase A2 at 1.6 A resolution.
著者: Finzel, B.C. / Weber, P.C. / Ohlendorf, D.H. / Salemme, F.R.
履歴
登録1990年9月7日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8154
ポリマ－14,5381
非ポリマー2763
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.950, 46.950, 102.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: ELECTRON DENSITY IS POOR FOR RESIDUES ALA 1, LEU 2, TRP 3, CYS 61, LYS 62, VAL 63, LEU 64, ASN 71 AND ASN 72 AND THE COORDINATES FOR THESE REGIONS SHOULD NOT BE CONSIDERED RELIABLE.
2: ONLY CALCIUM ION 201 WAS FOUND IN THE PROTEIN.

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2


分子量: 14538.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00593, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細TWO MOLECULES OF THE PRECIPITATING AGENT, 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, ARE INCLUDED IN THE MODEL.
配列の詳細ZYMOGEN HAS FOUR EXTRA RESIDUES AT THE AMINO TERMINUS COMPARED WITH MATURE PHOSPHOLIPASE. THESE ...ZYMOGEN HAS FOUR EXTRA RESIDUES AT THE AMINO TERMINUS COMPARED WITH MATURE PHOSPHOLIPASE. THESE RESIDUES ARE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP. RESIDUE NUMBERING IS THUS THE SAME AS IN THE MATURE ENZYME.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown / pH: 7.2 / 詳細: Drenth, J., (1976) Nature(London), 264, 373.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
2enzyme11
10.05 MTris maleate11
35 mM11CaCl2
475 %(v/v)MPD11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. all: 18736 / Num. obs: 17470 / Num. measured all: 88408 / Rmerge(I) obs: 0.054

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.6→5 Å
詳細: ELECTRON DENSITY IS POOR FOR RESIDUES ALA 1, LEU 2, TRP 3, CYS 61, LYS 62, VAL 63, LEU 64, ASN 71 AND ASN 72 AND THE COORDINATES FOR THESE REGIONS SHOULD NOT BE CONSIDERED RELIABLE.
Rfactor反射数
obs0.19 14100
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数895 0 1 76 972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0240.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0470.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1031
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.0461.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.3063
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2580.3
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1910.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.210.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2330.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / Num. reflection obs: 14667 / σ(I): 0.1 / Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る