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万見
- PDB-4bm9: Structure of the autoinhibited Parkin catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bm9
タイトルStructure of the autoinhibited Parkin catalytic domain
要素E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE PARKIN
キーワードLIGASE / NEURODEGENERATIVE DISEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity ...negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / negative regulation of exosomal secretion / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / Lewy body / protein K27-linked ubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / positive regulation of mitochondrial fusion / regulation of synaptic vesicle transport / negative regulation of actin filament bundle assembly / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / negative regulation of mitochondrial fusion / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / positive regulation of protein linear polyubiquitination / F-box domain binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation by host of viral genome replication / cellular response to toxic substance / positive regulation of mitophagy / regulation of necroptotic process / regulation of cellular response to oxidative stress / autophagy of mitochondrion / regulation of dopamine metabolic process / dopaminergic synapse / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of dendrite extension / protein K6-linked ubiquitination / norepinephrine metabolic process / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / protein localization to mitochondrion / positive regulation of protein localization to membrane / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to dopamine / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / mitochondrial fission / protein K11-linked ubiquitination / aggresome assembly / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical Wnt signaling pathway / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of synaptic vesicle endocytosis / dopamine uptake involved in synaptic transmission / dopamine metabolic process / positive regulation of DNA binding / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of dopamine secretion / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / startle response / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / phospholipase binding / protein K63-linked ubiquitination / regulation of protein ubiquitination / mitophagy / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to unfolded protein / proteasomal protein catabolic process / cellular response to manganese ion / negative regulation of insulin secretion / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / tubulin binding / response to endoplasmic reticulum stress / adult locomotory behavior / Josephin domain DUBs / negative regulation of protein phosphorylation / regulation of mitochondrial membrane potential / mitochondrion organization / learning / ubiquitin binding / regulation of autophagy / synaptic transmission, glutamatergic / central nervous system development / G protein-coupled receptor binding / PDZ domain binding / macroautophagy / protein destabilization / regulation of protein stability / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain ...: / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase parkin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wauer, T. / Komander, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Human Parkin Ligase Domain in an Autoinhibited State.
著者: Wauer, T. / Komander, D.
履歴
登録2013年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE PARKIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,72513
ポリマ－36,8211
非ポリマー90412
水1,56787
1
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE PARKIN
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,34878
ポリマ－220,9266
非ポリマー5,42172
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
Buried area18930 Å2
ΔGint-586.4 kcal/mol
Surface area83320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.420, 168.420, 97.181
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1475-

SO4

21A-2039-

HOH

31A-2082-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE PARKIN / PARKINSON JUVENILE DISEASE PROTEIN 2 / PARKINSON DISEASE PROTEIN 2 / PARKIN


分子量: 36821.051 Da / 分子数: 1 / 断片: UPD AND RBR DOMAIN, RESIDUES 137-465 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2
参照: UniProt: O60260, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 1.6 M LITHIUM SULPHATE, 10 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 50 MM MES (PH 5.4)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→58.33 Å / Num. obs: 24502 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 42.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.25→48.619 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2178 1246 5.1 %
Rwork0.1903 --
obs0.1918 24502 97.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→48.619 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2279 0 29 87 2395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9743212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.629832
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066344
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2501-2.34010.30161510.26962591X-RAY DIFFRACTION99
2.3401-2.44660.25561470.23852571X-RAY DIFFRACTION99
2.4466-2.57560.23481500.22672598X-RAY DIFFRACTION99
2.5756-2.7370.27781280.21832586X-RAY DIFFRACTION98
2.737-2.94830.25691340.22242605X-RAY DIFFRACTION98
2.9483-3.24490.23381260.20422600X-RAY DIFFRACTION98
3.2449-3.71430.20631270.17732560X-RAY DIFFRACTION97
3.7143-4.67910.17491470.15422577X-RAY DIFFRACTION96
4.6791-48.630.2081360.18112568X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6699-0.23650.621.8064-1.0273.5802-0.10870.03740.48230.05190.01420.1748-0.1695-0.08590.0990.1429-0.02740.05320.16070.06890.3154-4.685237.828340.8627
25.30740.5771-0.85663.2795-0.03692.7110.0540.6927-0.3486-0.1163-0.0830.0320.0795-0.0718-0.00990.14460.02930.0220.2570.00670.153117.507329.490332.7026
31.75330.8209-0.60555.1590.5431.35740.3375-0.1642-0.19341.276-0.9036-1.77780.06280.38150.18830.8087-0.1976-0.12880.42650.09650.56137.26337.59841.5675
40.10970.07390.62315.39140.12016.52-0.03010.2973-0.2044-0.4234-0.07750.28690.4769-0.29010.30010.4545-0.0458-0.04530.478-0.22190.901813.620114.240127.2699
53.92382.66150.12172.8388-0.05451.456-0.34990.57190.1755-0.61030.23440.17790.0441-0.05140.10770.3042-0.05680.00750.22240.09410.2854-17.265422.961636.8067
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 142 THROUGH 227 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 228 THROUGH 327 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 328 THROUGH 382 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 391 THROUGH 404 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 414 THROUGH 465 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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