[日本語] English
万見
- PDB-4blb: Crystal structure of a human Suppressor of fused (SUFU)-GLI1p complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4blb
タイトルCrystal structure of a human Suppressor of fused (SUFU)-GLI1p complex
要素
  • MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
  • ZINC FINGER PROTEIN GLI1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / CHIMERA / FUSION PROTEIN / HEDGEHOG SIGNALING / GENE REGULATION / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord regression / GLI proteins bind promoters of Hh responsive genes to promote transcription / smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / regulation of hepatocyte proliferation / GLI-SUFU complex / ventral midline development / epidermal cell differentiation / pituitary gland development ...notochord regression / GLI proteins bind promoters of Hh responsive genes to promote transcription / smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / regulation of hepatocyte proliferation / GLI-SUFU complex / ventral midline development / epidermal cell differentiation / pituitary gland development / proximal/distal pattern formation / ciliary tip / prostate gland development / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / cerebellar cortex morphogenesis / coronary vasculature development / regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of smoothened signaling pathway / dorsal/ventral pattern formation / aorta development / ventricular septum development / regulation of osteoblast differentiation / skin development / ciliary base / smoothened signaling pathway / digestive tract morphogenesis / negative regulation of protein import into nucleus / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / heart looping / axoneme / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / spermatid development / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of osteoblast differentiation / Hedgehog 'off' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of DNA replication / neural tube closure / liver regeneration / Degradation of GLI1 by the proteasome / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / lung development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / response to wounding / osteoblast differentiation / transcription corepressor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / microtubule binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / periplasmic space / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
C2H2-type zinc-finger protein GLI-like / Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) ...C2H2-type zinc-finger protein GLI-like / Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 / Zinc finger, C2H2 type / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / zinc finger / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Zinc finger protein GLI1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / De Sanctis, D. / Toftgard, R. / Jovine, L.
引用
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: Mammalian Suppressor-of-Fused Modulates Nuclear-Cytoplasmic Shuttling of GLI-1.
著者: Kogerman, P. / Grimm, T. / Kogerman, L. / Krause, D. / Unden, A.B. / Sandstedt, B. / Toftgard, R. / Zaphiropoulos, P.G.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Characterization of the Physical Interaction of GLI Proteins with Sufu Proteins.
著者: Dunaeva, M. / Michelson, P. / Kogerman, P. / Toftgard, R.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2004
タイトル: Suppressor of Fused Regulates GLI Activity Through a Dual Binding Mechanism.
著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / De Vos, A.M. / De Sauvage, F.J.
#4: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Genetic Elimination of Suppressor of Fused Reveals an Essential Repressor Function in the Mammalian Hedgehog Signaling Pathway.
著者: Svard, J. / Heby-Henricson, K. / Persson-Lek, M. / Rozell, B. / Lauth, M. / Bergstrom, A. / Ericson, J. / Toftgard, R. / Teglund, S.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
E: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
F: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
G: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
H: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,76716
ポリマ－341,1368
非ポリマー1,6318
水00
1
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
G: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6924
ポリマ－85,2842
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-23.1 kcal/mol
Surface area30880 Å2
手法PISA
2
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
E: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6924
ポリマ－85,2842
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area31340 Å2
手法PISA
3
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
H: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6924
ポリマ－85,2842
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-23.4 kcal/mol
Surface area31080 Å2
手法PISA
4
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
F: ZINC FINGER PROTEIN GLI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6924
ポリマ－85,2842
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-23.7 kcal/mol
Surface area30870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.300, 137.600, 116.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG / SUFUH / LINKER / SUPPRESOR OF FUSED


分子量: 83634.141 Da / 分子数: 4 / 断片: MBPP RESIDUES 29-392,SUFUH RESIDUES 32-278,361-483 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETION OF RESIDUES 279-360 AND REPLACEMENT WITH PSRGEDP LINKER. DELETION OF RESIDUES 454-456. W61D, L62S, G63F, P453A, K457A
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
プラスミド: PLJMBP4C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9UMX1
#2: タンパク質・ペプチド
ZINC FINGER PROTEIN GLI1 / TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GL1 / GLIOMA-ASSOCIATED ONCOGENE / ONCOGENE GLI


分子量: 1649.803 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 332-338 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P08151
#3: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細RESIDUES 216 AND 220 OF MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN ARE MUTATED TO HISTIDINES. RESIDUES 372- ...RESIDUES 216 AND 220 OF MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN ARE MUTATED TO HISTIDINES. RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32- 278. RESIDUES 61-63 OF UNIPROT Q9UMX1 HAVE BEEN MUTATED ( FROM WLG) TO DSF. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. RESIDUES 454-456 OF UNIPROT Q9UMX1 HAVE BEEN DELETED AND RESIDUES 453 AND 457 MUTATED TO ALANINES. RESIDUES 719-745 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 457-483. THIS MOLECULE IS A PEPTIDE CONTAINING RESIDUES 115-131

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.36 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN (10 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS MIXED IN A 1:1 MOLAR RATIO WITH ZN(OAC)2 AND A 1:4 MOLAR RATIO WITH GLI1 PEPTIDE. THE COMPLEX WAS ...詳細: PROTEIN (10 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS MIXED IN A 1:1 MOLAR RATIO WITH ZN(OAC)2 AND A 1:4 MOLAR RATIO WITH GLI1 PEPTIDE. THE COMPLEX WAS CRYSTALLISED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C WITH 1:1 OR 2:1 DROPS OF PROTEIN:WELL SOLUTION (14-18% (V/V) PEG 3350, AND 0.2 M NA FORMATE)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→62.73 Å / Num. obs: 85233 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 79.984 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2- XDSデータ削減
xia2- XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB SUBMISSION 56660

解像度: 2.8→19.985 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.38 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. ...詳細: RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. RESIDUES 719-745 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 457-483. THEREFORE, TO OBTAIN THE CORRECT NUMBERING, 340 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 372-618, 265 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 626-718 AND 262 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 719-745.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 1963 2.3 %
Rwork0.1968 --
obs0.1977 84943 97.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 99.384 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23045 0 96 0 23141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00723782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99932315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3788604
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054193
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.86990.34751510.29825887X-RAY DIFFRACTION98
2.8699-2.94720.33251250.29245945X-RAY DIFFRACTION98
2.9472-3.03370.35671390.28735908X-RAY DIFFRACTION98
3.0337-3.13120.37011650.295894X-RAY DIFFRACTION98
3.1312-3.24270.30731350.26695869X-RAY DIFFRACTION97
3.2427-3.37190.30691410.24575941X-RAY DIFFRACTION99
3.3719-3.52460.27891290.23135969X-RAY DIFFRACTION98
3.5246-3.70930.27361260.21455922X-RAY DIFFRACTION98
3.7093-3.940.25791400.20095857X-RAY DIFFRACTION97
3.94-4.24160.21761380.17625899X-RAY DIFFRACTION98
4.2416-4.66350.19571390.15695964X-RAY DIFFRACTION98
4.6635-5.32710.20021490.16015895X-RAY DIFFRACTION97
5.3271-6.66990.24631330.1936011X-RAY DIFFRACTION99
6.6699-19.98560.16951530.16916019X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.819-0.22431.15130.7546-0.19163.0528-0.1550.439-0.0697-0.0772-0.0766-0.07630.64720.7629-0.00010.83870.13370.11110.73250.06380.707970.5447-36.5125-133.0975
23.0886-1.19640.4694.57550.1731.4455-0.2287-0.01560.27290.01070.1439-0.0758-0.1997-0.004700.6248-0.0783-0.0030.5390.04680.580941.1143-9.288-127.4386
32.1984-0.57710.61771.632-0.62081.19060.0288-0.0882-0.0927-0.02020.11520.26970.2591-0.307900.8387-0.069-0.12770.78850.04450.936713.42290.0274-137.9316
42.56880.4364-0.83481.55510.81964.3785-0.16630.1374-0.08620.02840.0650.13180.0312-0.3050.00030.60070.0088-0.01260.540.0550.67176.6766-37.4142-128.5005
51.81820.0210.3253.36340.34033.3087-0.4380.24970.52110.04420.0358-0.0038-0.78620.2456-0.00120.9-0.0361-0.23530.73720.20540.87719.0906-12.7698-98.1611
60.1775-0.0151-0.30040.2639-0.23470.69930.0734-0.94190.39860.1427-0.41530.9497-1.158-0.2446-01.72460.17590.07731.3483-0.33251.6704-2.032-4.1182-71.2196
73.68730.04931.66981.12730.17322.70970.1344-0.8417-0.5070.3990.12920.21980.6746-0.62830.00261.04390.0070.03140.89610.20330.787412.2832-41.8217-64.6968
84.5584-1.0031-0.0213.45590.40433.28490.3160.22651.3968-0.2209-0.18290.0251-0.8077-0.3060.00520.96810.31590.11270.84840.08071.154839.5637-13.4074-66.7963
90.5544-0.21820.30890.1124-0.00530.49190.6388-1.69010.98690.5839-0.5434-0.3605-1.0781.22440.00011.628-0.57770.05091.7574-0.25422.110765.2094-5.6708-50.4111
102.5804-0.2982-0.77071.3602-0.49552.74560.0201-0.26930.03750.1891-0.0577-0.3054-0.19430.39530.00170.62250.0767-0.02790.78420.08980.738575.3531-39.5015-69.4405
110.90710.3886-0.54964.41780.05882.65290.027-0.10890.33140.0455-0.00440.1311-0.32520.038500.68670.10650.07410.88080.0910.767872.2508-10.4815-96.0099
120.84810.30980.07630.8733-0.10991.37150.0010.75060.1843-0.84660.1431-0.3707-0.31140.5225-01.2482-0.17550.23191.34140.17391.161783.05071.7042-122.4728
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESI :371 OR RESI 900 OR RESI 748:753 OR RESI 910)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESI 372:605) OR (CHAIN E AND RESI 333:341)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESI 606:740
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESI :371 OR RESI 900 OR RESI 747:753 OR RESI 910)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESI 372:605) OR (CHAIN F AND RESI 333:341)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESI 606:739
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESI :371 OR RESI 900 OR RESI 746:753 OR RESI 910)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN C AND RESI 372:605) OR (CHAIN G AND RESI 333:340)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND RESI 606:735
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND (RESI :371 OR RESI 900 OR RESI 747:753 OR RESI 910)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN D AND RESI 372:605) OR (CHAIN H AND RESI 333:341)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND RESI 606:740

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る