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- PDB-4bfo: Crystal Structure of the Starch-Binding Domain from Rhizopus oryz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bfo
タイトルCrystal Structure of the Starch-Binding Domain from Rhizopus oryzae Glucoamylase in Complex with isomaltotriose
要素GLUCOAMYLASE
キーワードHYDROLASE / CARBOHYDRATE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase / polysaccharide metabolic process / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / fungal-type vacuole
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding type-21 domain / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 ...Carbohydrate binding type-21 domain / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
glucan 1,4-alpha-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種RHIZOPUS ORYZAE (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.175 Å
データ登録者Chu, C.H. / Li, K.M. / Lin, S.W. / Sun, Y.J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of Starch Binding Domain from Rhizopus Oryzae Glucoamylase in Complex with Isomaltooligosaccharide: Insights Into Polysaccharide Binding Mechanism of Cbm21 Family.
著者: Chu, C. / Li, K. / Lin, S. / Chang, M.D. / Jiang, T. / Sun, Y.
履歴
登録2013年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOAMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1672
ポリマ－11,6631
非ポリマー5041
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.529, 25.866, 61.085
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 GLUCOAMYLASE


分子量: 11662.581 Da / 分子数: 1 / 断片: STARCH BINDING DOMAIN, RESIDUES 26-131 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RHIZOPUS ORYZAE (菌類) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2VC81, glucan 1,4-alpha-glucosidase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-6DGlcpa1-6DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a6-b1_b6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ALPHA-D-GLUCOSE (GLC): EACH ALPHA-D-GLUCOSE MOLECULE IS CONNECTED BY ALPHA-1,6 GLYCOSIDIC LINKAGES
配列の詳細ILE 53 IS A CLONING VARIANT FROM A LOCAL STRAIN OF R. ORYZAE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M NA-CITRATE PH 5.6, 18% PEG4000, 0.2 M NH4-ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→50 Å / Num. obs: 36109 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 6.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 30.25
反射 シェル解像度: 1.17→1.21 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 6.44 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V8L

2v8l


解像度: 1.175→25.318 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.24 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: ASN101 LIES BEYOND THE REASONABLE RANGE OF RAMACHANDRAN PLOT DUE TO ITS INTERACTION WITH THE SURROUNDING RESIDUES. THUS, ASN101 IS LIMITED IN A RIGID CONDITION.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1693 1809 5 %
Rwork0.1564 --
obs0.1571 36101 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.88 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 10.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0998 Å20 Å2-1.4265 Å2
2---0.5234 Å20 Å2
3---0.4236 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.175→25.318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数826 0 34 219 1079
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005883
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1891204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d32.94343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1754-1.21740.17241580.15663389X-RAY DIFFRACTION99
1.2174-1.26610.15521630.15063427X-RAY DIFFRACTION100
1.2661-1.32370.17561960.14653441X-RAY DIFFRACTION100
1.3237-1.39350.16021590.14683445X-RAY DIFFRACTION100
1.3935-1.48080.16341920.143422X-RAY DIFFRACTION100
1.4808-1.59510.14171770.13523444X-RAY DIFFRACTION100
1.5951-1.75560.17691800.14533466X-RAY DIFFRACTION100
1.7556-2.00960.14721950.15323404X-RAY DIFFRACTION98
2.0096-2.53150.1922030.15843301X-RAY DIFFRACTION96
2.5315-25.32380.16411860.16323553X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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