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- PDB-4b8e: PRY-SPRY domain of Trim25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b8e
タイトルPRY-SPRY domain of Trim25
要素E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / regulation of viral entry into host cell / RIG-I binding / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / suppression of viral release by host / PKR-mediated signaling / host-mediated suppression of symbiont invasion / response to vitamin D ...: / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / regulation of viral entry into host cell / RIG-I binding / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / suppression of viral release by host / PKR-mediated signaling / host-mediated suppression of symbiont invasion / response to vitamin D / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / viral release from host cell / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / antiviral innate immune response / cellular response to leukemia inhibitory factor / RING-type E3 ubiquitin transferase / response to estrogen / cytoplasmic stress granule / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / nuclear body / innate immune response / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.779 Å
データ登録者Kershaw, N.J. / D'Cruz, A.A. / Nicola, N.A. / Nicholson, S.E. / Babon, J.J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of the Trim25 B30.2 (Pryspry) Domain: A Key Component of Antiviral Signaling.
著者: D'Cruz, A.A. / Kershaw, N.J. / Chiang, J.J. / Wang, M.K. / Nicola, N.A. / Babon, J.J. / Gack, M.U. / Nicholson, S.E.
履歴
登録2012年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月25日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
B: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1649
ポリマ－44,8892
非ポリマー2757
水4,035224
1
A: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6847
ポリマ－22,4451
非ポリマー2396
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4802
ポリマ－22,4451
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.149, 73.561, 91.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2134-

HOH

21B-2005-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25 / ESTROGEN-RESPONSIVE FINGER PROTEIN / TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 25 / UBIQUITIN/ISG15- ...ESTROGEN-RESPONSIVE FINGER PROTEIN / TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 25 / UBIQUITIN/ISG15-CONJUGATING ENZYME TRIM25 / ZINC FINGER PROTEIN 147


分子量: 22444.633 Da / 分子数: 2 / 断片: PRYSPRY / B30.2, RESIDUES 440-634 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q61510, ubiquitin-protein ligase, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.6 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NACL, 0.1M TRIS-HCL PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→91.01 Å / Num. obs: 38142 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 25.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.78→1.88 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WL1

2wl1


解像度: 1.779→45.505 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 1902 5 %
Rwork0.1734 --
obs0.1744 38055 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0 Å2 / ksol: 0 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.779→45.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3014 0 10 224 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073114
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9984245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0231048
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004535
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7791-1.82350.24211320.23112503X-RAY DIFFRACTION98
1.8235-1.87290.27921360.21722557X-RAY DIFFRACTION100
1.8729-1.9280.26241320.20032539X-RAY DIFFRACTION100
1.928-1.99020.22491350.18692551X-RAY DIFFRACTION100
1.9902-2.06130.19261340.17882540X-RAY DIFFRACTION100
2.0613-2.14390.20921340.17292564X-RAY DIFFRACTION100
2.1439-2.24140.20311350.16692575X-RAY DIFFRACTION100
2.2414-2.35960.22751350.18082563X-RAY DIFFRACTION100
2.3596-2.50740.211380.18192594X-RAY DIFFRACTION100
2.5074-2.7010.25441360.18772586X-RAY DIFFRACTION100
2.701-2.97280.17011360.18592580X-RAY DIFFRACTION100
2.9728-3.40280.20921360.17442608X-RAY DIFFRACTION100
3.4028-4.28670.15341400.15682653X-RAY DIFFRACTION100
4.2867-45.51940.17521430.15962740X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.3459 Å / Origin y: -5.228 Å / Origin z: -13.0637 Å
111213212223313233
T0.1417 Å2-0.0098 Å20.0539 Å2-0.21 Å2-0.0478 Å2--0.1822 Å2
L0.9091 °2-0.4494 °20.6028 °2-1.9421 °2-0.7149 °2--1.8506 °2
S0.0591 Å °0.1622 Å °-0.0619 Å °-0.184 Å °-0.021 Å °-0.2608 Å °0.1276 Å °0.3815 Å °-0.0437 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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