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- PDB-4a5x: Structures of MITD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a5x
タイトルStructures of MITD1
要素
  • CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
  • MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / CYTOKINESIS / MIDBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly ...multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body membrane / mitotic chromosome condensation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / microtubule organizing center / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / autophagosome maturation / nuclear pore / negative regulation of protein binding / vesicle-mediated transport / multivesicular body / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / viral budding from plasma membrane / condensed nuclear chromosome / HCMV Late Events / kinetochore / autophagy / nuclear matrix / metallopeptidase activity / late endosome membrane / protein transport / midbody / early endosome / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / MITD1, N-terminal domain / : / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain ...MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / MITD1, N-terminal domain / : / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Snf7 family / Snf7 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / MIT domain-containing protein 1 / Charged multivesicular body protein 1a
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Caballe, A. / Obita, T. / Perisic, O. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Escrt-III Binding Protein Mitd1 is Involved in Cytokinesis and Has an Unanticipated Pld Fold that Binds Membranes.
著者: Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Obita, T. / Perisic, O. / Caballe, A. / Kloc, M. / Lamers, M.H. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
履歴
登録2011年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
D: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3907
ポリマ－23,9094
非ポリマー4813
水1,35175
1
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1394
ポリマ－11,9552
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area5580 Å2
手法PISA
2
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2513
ポリマ－11,9552
非ポリマー2961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-3.3 kcal/mol
Surface area5730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.070, 74.160, 89.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.02599, 0.97508, 0.22033), (0.98754, -0.05926, 0.14575), (0.15518, 0.2138, -0.96447)-32.42354, 30.12221, 17.40723
2given(0.06655, 0.95198, 0.29885), (0.98175, -0.11595, 0.15074), (0.17815, 0.28337, -0.94232)-32.04975, 31.69856, 15.42861

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要素

#1: タンパク質 MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / MITD1


分子量: 10053.435 Da / 分子数: 2 / 断片: MIT, RESIDUES 9-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q8WV92
#2: タンパク質・ペプチド CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A / CHROMATIN-MODIFYING PROTEIN 1A / CHMP1A / VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 46-1 / VPS46- ...CHROMATIN-MODIFYING PROTEIN 1A / CHMP1A / VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 46-1 / VPS46-1 / HVPS46-1


分子量: 1901.157 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 184-196 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9HD42
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-P15 / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / ヘキサエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 296.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 29% PEG2000MME, 160 MM KSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→30 Å / Num. obs: 17144 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 31.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.91→2.02 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 94.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WFD

1wfd


解像度: 1.91→18.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9364 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9288 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 875 5.1 %RANDOM
Rwork0.2011 ---
obs0.2024 17144 --
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.6019 Å20 Å20 Å2
2---6.0606 Å20 Å2
3---1.4586 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.274 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→18.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1419 0 32 75 1526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081467HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.91954HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d567SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes48HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes201HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1448HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.16
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.29
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion188SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1729SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.91→2.03 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 133 5.16 %
Rwork0.213 2444 -
all0.2149 2577 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.7086-2.0756-0.41558.07561.35332.00630.07250.56530.5749-0.52710.0421-0.4898-0.14130.1602-0.1146-0.02650.03790.0129-0.03490.0875-0.0609-6.450929.11135.0379
23.7311-0.58491.01584.6734-0.89481.7043-0.1577-0.02560.62910.34080.124-0.2355-0.1819-0.2040.0337-0.0690.0782-0.0591-0.05960.01260.0232-10.933736.927213.8162
31.94631.2132.28498.3632-0.70073.7569-0.0141-0.10690.2567-0.35950.14290.71550.113-0.7862-0.1288-0.13780.0356-0.05910.03250.0247-0.0116-21.375327.93616.9366
44.475-0.4203-2.61494.5503-1.06735.55940.0641-0.08390.4315-0.06040.0209-0.1321-0.21550.0646-0.0849-0.09540.0223-0.0213-0.1187-0.0218-0.1214-1.544423.589917.1845
55.66430.3172-2.04792.0145-0.36232.5334-0.0224-0.00150.11-0.198-0.0723-0.22970.10330.19470.0947-0.00050.03680.0224-0.0160.0182-0.05565.227517.853311.4759
62.28880.9339-0.07198.2547-2.25925.1206-0.1070.0572-0.9802-0.3822-0.02320.35110.3773-0.20860.13020.0708-0.03860.01360.0142-0.05640.1214-7.83976.298111.8957
70.0020.49632.02760.69420.44030.84-0.0326-0.1030.2688-0.0036-0.10470.024-0.0037-0.05350.1373-0.05180.1920.09220.0563-0.04330.0413-18.260539.890120.6593
86.1051-0.8682-0.16270.0023.44660-0.0196-0.2582-0.13680.6345-0.01070.6651-0.2236-0.66810.0303-0.07860.09730.03590.0190.01730.0155-19.396829.605618.2445
98.2302-5.20190.482502.18751.4996-0.10080.2728-0.169-0.0402-0.0939-0.49970.30960.39420.19470.07110.05870.1125-0.00120.03330.007311.114310.84635.3689
101.2371.742-1.02533.8545.37347.7414-0.16160.6315-0.3788-0.6457-0.14180.07050.2288-0.25110.3034-0.01260.01520.0043-0.0254-0.0602-0.07030.158512.01423.1974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESSEQ 10:30
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESSEQ 31:65
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESSEQ 66:82
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESSEQ 9:29
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESSEQ 30:72
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESSEQ 73:81)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND RESSEQ 183:187
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND RESSEQ 188:196
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN D AND RESSEQ 181:187
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND RESSEQ 188:196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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