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- PDB-4a3t: yeast regulatory particle proteasome assembly chaperone Hsm3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a3t
タイトルyeast regulatory particle proteasome assembly chaperone Hsm3
要素DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / mismatch repair / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Richet, N. / Barrault, M.B. / Godart, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Ledu, M.H. / Charbonnier, J.B. / Legrand, P. / Guerois, R. ...Richet, N. / Barrault, M.B. / Godart, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Ledu, M.H. / Charbonnier, J.B. / Legrand, P. / Guerois, R. / Peyroche, A. / Ochsenbein, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Dual Functions of the Hsm3 Protein in Chaperoning and Scaffolding Regulatory Particle Subunits During the Proteasome Assembly.
著者: Barrault, M.B. / Richet, N. / Godard, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Legrand, P. / Charbonnier, J.B. / Le Du, M.H. / Guerois, R. / Ochsenbein, F. / Peyroche, A.
履歴
登録2011年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Other
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
B: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,0262
ポリマ－112,0262
非ポリマー00
水10,539585
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-16.3 kcal/mol
Surface area39970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.070, 94.950, 129.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3 / ENHANCED SPONTANEOUS MUTABILITY PROTEIN 3


分子量: 56012.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: W303 / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38348
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG 4000, 0.2 M MALATE IMIDAZOLE, PH 5.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.992
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30.7 Å / Num. obs: 62865 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.86 % / Biso Wilson estimate: 26.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.99
反射 シェル解像度: 2.1→2.22 Å / 冗長度: 6.87 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 5.18 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→30.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9404 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY. RESTRAINT LIBRARIES. NUMBER OF LIBRARIES USED: 7
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2194 3136 5 %RANDOM
Rwork0.1846 ---
obs0.1863 62736 --
原子変位パラメータBiso mean: 32.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9536 Å20 Å20 Å2
2--0.6468 Å20 Å2
3---2.3067 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.235 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7304 0 0 585 7889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017467HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0310116HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2709SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes218HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1044HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7467HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.31
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion979SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9450SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1992 227 4.99 %
Rwork0.1864 4321 -
all0.187 4548 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.22630.0244-0.17810.6219-0.46160.50410.0277-0.0271-0.01060.0179-0.0621-0.0492-0.02020.07860.0343-0.0357-0.0043-0.0221-0.0393-0.0232-0.058232.51552.59910.3563
20.19660.11360.20180.38620.33020.48050.0222-0.04110.01060.0558-0.02870.01960.0294-0.09190.0065-0.04560.00230.0283-0.02230.0113-0.041949.2979-2.976-1.6073
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 8-21 OR RESID 27-42 OR RESID 51-64 OR RESID 72-418 OR RESID 424-465
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 7-465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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