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- PDB-4a1g: The crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a1g
タイトルThe crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex with the KI motif of Knl1
要素
  • MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
  • PROTEIN CASC5
キーワードCELL CYCLE / TRANSFERASE / SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT / MITOSIS / TPR REPEAT / KNL1 / KMN NETWORK
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2A kinase activity / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / acrosome assembly / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint ...histone H2A kinase activity / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / acrosome assembly / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / attachment of spindle microtubules to kinetochore / outer kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / acrosomal vesicle / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / microtubule binding / nuclear body / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #430 / Kinetochore scaffold 1 / Knl1, C-terminal RWD domain / KNL1 MELT repeat / Knl1 RWD C-terminal domain / MELT motif / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #430 / Kinetochore scaffold 1 / Knl1, C-terminal RWD domain / KNL1 MELT repeat / Knl1 RWD C-terminal domain / MELT motif / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 / Kinetochore scaffold 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Krenn, V. / Wehenkel, A. / Li, X. / Santaguida, S. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural Analysis Reveals Features of the Spindle Checkpoint Kinase Bub1-Kinetochore Subunit Knl1 Interaction.
著者: Krenn, V. / Wehenkel, A. / Li, X. / Santaguida, S. / Musacchio, A.
履歴
登録2011年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen
Item: _diffrn_detector.type / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
B: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
C: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
D: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
E: PROTEIN CASC5
F: PROTEIN CASC5
G: PROTEIN CASC5
H: PROTEIN CASC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,1328
ポリマ－96,1328
非ポリマー00
水2,162120
1
A: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
E: PROTEIN CASC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0332
ポリマ－24,0332
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-7.6 kcal/mol
Surface area8580 Å2
手法PISA
2
B: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
F: PROTEIN CASC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0332
ポリマ－24,0332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
3
C: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
G: PROTEIN CASC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0332
ポリマ－24,0332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-6.7 kcal/mol
Surface area9330 Å2
手法PISA
4
D: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1
H: PROTEIN CASC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0332
ポリマ－24,0332
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-9.1 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.279, 130.969, 74.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1 / HBUB1 / BUB1A / BUB1


分子量: 18121.299 Da / 分子数: 4 / 断片: TPR DOMAIN, RESIDUES 1-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-2RBS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: O43683, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質
PROTEIN CASC5 / ALL1-FUSED GENE FROM CHROMOSOME 15Q14 PROTEIN / AF15Q14 / BUB-LINKING KINETOCHORE PROTEIN / BLINKIN ...ALL1-FUSED GENE FROM CHROMOSOME 15Q14 PROTEIN / AF15Q14 / BUB-LINKING KINETOCHORE PROTEIN / BLINKIN / CANCER SUSCEPTIBILITY CANDIDATE GENE 5 PROTEIN / CANCER/TESTIS ANTIGEN 29 / CT29 / KINETOCHORE-NULL PROTEIN 1 / PROTEIN D40/AF15Q14 / KNL1


分子量: 5911.757 Da / 分子数: 4 / 断片: KI MOTIF, RESIDUES 150-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q8NG31
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 1.25-1.3 M NA MALONATE, PH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月7日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→65 Å / Num. obs: 32541 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ESL

3esl


解像度: 2.6→61.983 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2436 1653 5.1 %
Rwork0.1859 --
obs0.1889 32540 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.497 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1026 Å20 Å20.3248 Å2
2--0.8728 Å20 Å2
3----1.9754 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→61.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5377 0 0 120 5497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095522
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1737480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9491958
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089782
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005969
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.67660.31171490.25582591X-RAY DIFFRACTION100
2.6766-2.7630.3021420.24242576X-RAY DIFFRACTION99
2.763-2.86170.28111300.22562570X-RAY DIFFRACTION99
2.8617-2.97630.33151510.23052585X-RAY DIFFRACTION99
2.9763-3.11180.30291400.2242614X-RAY DIFFRACTION99
3.1118-3.27580.28841430.21752561X-RAY DIFFRACTION99
3.2758-3.4810.26211270.18092572X-RAY DIFFRACTION99
3.481-3.74980.19221140.16342600X-RAY DIFFRACTION99
3.7498-4.12710.23161430.15212553X-RAY DIFFRACTION98
4.1271-4.72410.20191520.15872548X-RAY DIFFRACTION98
4.7241-5.95110.20291360.16512573X-RAY DIFFRACTION98
5.9511-62.00010.21261260.16732544X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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