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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zxa
タイトルStructure and Assembly of Turnip Crinkle Virus I. X-ray Crystallographic Structure Analysis at 3.2 A Resolution
要素CAPSID PROTEIN
キーワードVIRUS / SSRNA VIRUS / ICOSAHEDRAL VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / structural molecule activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3420 / Plant viruses icosahedral capsid proteins 'S' region signature. / Icosahedral viral capsid protein, S domain / Viral coat protein (S domain) / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種TURNIP CRINKLE VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hogle, J.M. / Maeda, A. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 1986
タイトル: Structure and assembly of turnip crinkle virus. I. X-ray crystallographic structure analysis at 3.2 A resolution.
要旨: The structure of turnip crinkle virus has been determined at 3.2 A resolution, using the electron density of tomato bushy stunt virus as a starting point for phase refinement by non-crystallographic ...The structure of turnip crinkle virus has been determined at 3.2 A resolution, using the electron density of tomato bushy stunt virus as a starting point for phase refinement by non-crystallographic symmetry. The structures are very closely related, especially in the subunit arm and S domain, where only small insertions and deletions and small co-ordinate shifts relate one chain to another. The P domains, although quite similar in fold, are oriented somewhat differently with respect to the S domains. Understanding of the structure of turnip crinkle virus has been important for analyzing its assembly, as described in an accompanying paper.
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22016年2月3日Group: Derived calculations
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.type
改定 1.42019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.content_type
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7561
ポリマ-37,7561
非ポリマー00
00
1
C: CAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,265,33560
ポリマ-2,265,33560
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: CAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 189 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,7785
ポリマ-188,7785
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
C: CAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 227 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,5346
ポリマ-226,5346
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)348.800, 379.100, 397.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1), (1), (-1)1.0E-5, 2.0E-5, 2.0E-5
2generate(0.309017, -0.809017, 0.5), (0.809017, 0.5, 0.309017), (-0.5, 0.309017, 0.809017)
3generate(-0.809017, -0.5, 0.309017), (0.5, -0.309017, 0.809017), (-0.309017, 0.809017, 0.5)
4generate(-0.809017, 0.5, -0.309017), (-0.5, -0.309017, 0.809017), (0.309017, 0.809017, 0.5)
5generate(0.309017, 0.809017, -0.5), (-0.809017, 0.5, 0.309017), (0.5, 0.309017, 0.809017)
6generate(-1), (-1), (1)
7generate(-0.309017, 0.809017, -0.5), (-0.809017, -0.5, -0.309017), (-0.5, 0.309017, 0.809017)
8generate(0.809017, 0.5, -0.309017), (-0.5, 0.309017, -0.809017), (-0.309017, 0.809017, 0.5)
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18generate(-0.809017, -0.5, 0.309017), (-0.5, 0.309017, -0.809017), (0.309017, -0.809017, -0.5)
19generate(-0.809017, 0.5, -0.309017), (0.5, 0.309017, -0.809017), (-0.309017, -0.809017, -0.5)
20generate(0.309017, 0.809017, -0.5), (0.809017, -0.5, -0.309017), (-0.5, -0.309017, -0.809017)
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33generate(0.309017, -0.809017, -0.5), (0.809017, 0.5, -0.309017), (0.5, -0.309017, 0.809017)
34generate(-0.309017, -0.809017, -0.5), (0.809017, -0.5, 0.309017), (-0.5, -0.309017, 0.809017)
35generate(-0.5, -0.309017, -0.809017), (-0.309017, -0.809017, 0.5), (-0.809017, 0.5, 0.309017)
36generate(-1), (1), (-1)
37generate(0.5, -0.309017, -0.809017), (0.309017, -0.809017, 0.5), (-0.809017, -0.5, -0.309017)
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41generate(1), (1), (1)
42generate(0.809017, 0.5, 0.309017), (-0.5, 0.309017, 0.809017), (0.309017, -0.809017, 0.5)
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57generate(-0.809017, -0.5, -0.309017), (0.5, -0.309017, -0.809017), (0.309017, -0.809017, 0.5)
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60generate(0.809017, -0.5, -0.309017), (-0.5, -0.309017, -0.809017), (0.309017, 0.809017, -0.5)

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN / COAT PROTEIN / P38


分子量: 37755.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TURNIP CRINKLE VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: P06663
配列の詳細SEQUENCE WAS PUBLISHED AFTER CRYSTAL STRUCTURE WAS SOLVED. NO SEQUENCE INFORMATION WAS AVAILABLE AT ...SEQUENCE WAS PUBLISHED AFTER CRYSTAL STRUCTURE WAS SOLVED. NO SEQUENCE INFORMATION WAS AVAILABLE AT THE TIME OF SOLVING THE CRYSTAL STRUCTURE. GB M22445.2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 50

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試料調製

結晶解説: DATA COLLECTED ON KODAK FILM, WITH GX-6 ROTATING ANODE AND DOUBLE-MIRROR FRANKS CAMERA
結晶化pH: 7
詳細: THE METHYL MERCURY ADDUCT WAS OBTAINED BY BRINGING STOCK SOLUTION OF VIRUS (3.5% TCV (W/V) IN 0.01% SODIUM AZIDE,) TO 6 EQUIVALENT METHYL MERCURY/PROTEIN SUBUNIT BY ADDITION OF 15 MILLIMOLAR- ...詳細: THE METHYL MERCURY ADDUCT WAS OBTAINED BY BRINGING STOCK SOLUTION OF VIRUS (3.5% TCV (W/V) IN 0.01% SODIUM AZIDE,) TO 6 EQUIVALENT METHYL MERCURY/PROTEIN SUBUNIT BY ADDITION OF 15 MILLIMOLAR-METHYL MERCURY NITRATE AND INCUBATING FOR 1 H. CRYSTALLIZATION WAS THEN INITIATED BY ADDITION OF AN APPROXIMATELY EQUAL VOLUME OF SATURATED SODIUM CITRATE (PH 7.0) AND ALLOWED TO PROCEED UNDISTURBED FOR 2 TO 4 MONTHS. THE OPTIMUM CONCENTRATION OF SODIUM CITRATE REQUIRED TO PRODUCE LARGE CRYSTALS VARIED FROM EXPERIMENT TO EXPERIMENT BUT WAS GENERALLY IN THE RANGE 42 TO 46% SATURATED.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-6 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: KODAK NO-SCREEN X-RAY FILM / 検出器: FILM / 詳細: FRANKS MIRROR OPTICS
放射モノクロメーター: DOUBLE MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→100 Å / Num. obs: 310000 / % possible obs: 73 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.18
反射 シェル最高解像度: 3.2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
OPTRONICSP1000 ROTATING DRUM SCANNERデータ削減
DIGITALPDP11.34 COMPUTERデータ削減
SCAN12SOFTWAREデータ削減
HARVARDSOFTWAREデータスケーリング
COMBINE位相決定
FFT位相決定
BILDER精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TBSV

解像度: 3.2→100 Å / Num. reflection obs: 680000
詳細: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED IN THE EARLY 1980S WHEN NO REFINEMENT PROGRAM WAS AVAILABLE. THE AUTHORS USED BILDER SOFTWARE TO CHECK THE STEREOCHEMISTRY OF THE MODEL AND DID SOME LOCAL REAL ...詳細: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED IN THE EARLY 1980S WHEN NO REFINEMENT PROGRAM WAS AVAILABLE. THE AUTHORS USED BILDER SOFTWARE TO CHECK THE STEREOCHEMISTRY OF THE MODEL AND DID SOME LOCAL REAL SPACE REFINEMENT. THIS ENTRY LACKS THE COODRDINATES OF CHAINS A AND B, WHICH ARE REQUIRED TO GENERATE THE FULL CAPSID.AT THE TIME THIS STRUCTURE WAS DETERMINED ONLY THE C-SUBUNIT WAS BUILT. IN THE NEWLY DEPOSITED EM DATA (EMD-1863) THIS C-SUBUNIT HAS BEEN PLACED AND THE POSITIONS AND CONFORMATIONS OF THE A & B SUBUNITS HAVE BEEN GENERATED FROM IT. HENCE THE STRUCTURE OF THE FULL NATIVE TCV CAPSID, OBTAINED FROM A CRYO-EM RECONSTRUCTION OF THE TCV CAPSID AND THE ATOMIC COORDINATES HERE, CAN BE FOUND IN PDB 3ZX8.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2237 0 0 0 2237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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