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- PDB-3zr4: STRUCTURAL EVIDENCE FOR AMMONIA TUNNELING ACROSS THE (BETA-ALPHA)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zr4
タイトルSTRUCTURAL EVIDENCE FOR AMMONIA TUNNELING ACROSS THE (BETA-ALPHA)8 BARREL OF THE IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE BIENZYME COMPLEX
要素
  • IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
  • IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / glutaminase / glutaminase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel ...Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMINE / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisH
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Vega, M.C. / Kuper, J. / Haeger, M.C. / Mohrlueder, J. / Marquardt, S. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
引用
ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Catalysis Uncoupling in a Glutamine Amidotransferase Bienzyme by Unblocking the Glutaminase Active Site.
著者: List, F. / Vega, M.C. / Razeto, A. / Hager, M.C. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural Evidence for Ammonia Tunneling Across the (Beta Alpha)(8) Barrel of the Imidazole Glycerol Phosphate Synthase Bienzyme Complex.
著者: Douangamath, A. / Walker, M. / Beismann-Driemeyer, S. / Vega-Fernandez, M.C. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
履歴
登録2011年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
B: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
C: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
D: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
E: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
F: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,59015
ポリマ－152,6536
非ポリマー9379
水3,675204
1
A: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
B: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3076
ポリマ－50,8842
非ポリマー4224
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area18370 Å2
手法PISA
2
C: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
D: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2155
ポリマ－50,8842
非ポリマー3303
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area18520 Å2
手法PISA
3
E: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF
F: IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0694
ポリマ－50,8842
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.399, 85.399, 171.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.5041, 0.8637, -0.0011), (0.8636, 0.5041, 0.0053), (0.0051, 0.0018, -1)0.1867, -0.1986, -0.0678
2given(0.9616, 0.2741, 0.0167), (-0.2745, 0.9607, 0.0419), (-0.0045, -0.0448, 0.999)42.6785, 24.3011, -7.3212
3given(-0.4984, 0.867, 0.0012), (0.8669, 0.4984, 0.0051), (0.0038, 0.0036, -1)-0.0669, 0.1203, -0.1828
4given(0.9458, 0.3237, -0.0249), (-0.3228, 0.9459, 0.0333), (0.0343, -0.0234, 0.9991)43.2999, 24.7004, -7.5492

-
要素

#1: タンパク質 IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISF / IGP SYNTHASE CYCLASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISF / IMGP SYNTHASE SUBUNIT HISF / IGPS SUBUNIT HISF


分子量: 27753.871 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: RBSIISPHI-TMHISF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3310 / Variant (発現宿主): DELTA-TRPEA2
参照: UniProt: Q9X0C6, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; オキソ酸の付加脱離
#2: タンパク質 IMIDAZOLE GLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT HISH / IGP SYNTHASE GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / IMGP SYNTHASE SUBUNIT ...IGP SYNTHASE GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE SUBUNIT / IGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / IMGP SYNTHASE SUBUNIT HISH / IGPS SUBUNIT HISH / TMHISH


分子量: 23130.564 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: RBSIISPHI-TMHISH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3310 / Variant (発現宿主): DELTA-TRPEA2
参照: UniProt: Q9X0C8, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.802
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.802 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.507
11-H-K, K, -L20.493
反射解像度: 2.4→55.95 Å / Num. obs: 51685 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 88.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPW

1gpw


解像度: 2.41→55.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 16.587 / SU ML: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25771 4271 8.3 %RANDOM
Rwork0.19357 ---
obs0.19897 47409 95.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.957 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.99 Å20 Å20 Å2
2--3.99 Å20 Å2
3----7.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→55.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10462 0 62 204 10728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02210692
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.97714384
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2251321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.55423.422488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.208151942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5841590
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4761.56569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.881210579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.534123
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3214.53805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.411→2.474 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 257 -
Rwork0.283 3150 -
obs--86.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.57570.16310.11031.09490.41661.72160.1458-0.0072-0.13930.0498-0.1603-0.21820.18040.29850.01450.03060.0301-0.00810.1090.03630.156450.114226.7176-7.0285
22.1734-0.55070.15151.6364-0.21671.33470.0109-0.20480.04760.25050.01330.0264-0.0568-0.0226-0.02420.0969-0.05110.00580.058-0.01480.070633.562734.386714.9227
30.9010.0633-0.49541.4088-0.12851.786-0.0617-0.08050.0974-0.14490.07840.2672-0.1474-0.3125-0.01680.07160.035-0.03580.0955-0.00350.1773-2.153656.66847.0248
42.2811-0.55760.21251.780.33641.52670.02230.22340.0036-0.19810.0043-0.0077-0.03230.118-0.02660.1229-0.04670.01170.04910.00580.070712.949746.3948-14.9727
51.05520.12170.42981.03390.38242.257300.0115-0.0327-0.0826-0.0306-0.06310.15760.03520.03060.1396-0.02650.02720.1017-0.01980.25616.80754.210.5626
61.6395-0.362-0.00441.2845-0.2251.0169-0.078-0.1264-0.00790.05850.09660.18830.0291-0.2505-0.01860.14090.0012-0.00610.0948-0.02890.2367-11.41065.417723.2426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 253
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 200
3X-RAY DIFFRACTION2B1205
4X-RAY DIFFRACTION3C1 - 253
5X-RAY DIFFRACTION4D1 - 200
6X-RAY DIFFRACTION4B - D1205
7X-RAY DIFFRACTION5E1 - 253
8X-RAY DIFFRACTION6F1 - 200

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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