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- PDB-3znh: Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus OTU domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3znh
タイトルCrimean Congo Hemorrhagic Fever Virus OTU domain in complex with ubiquitin-propargyl.
要素
  • POLYUBIQUITIN-B
  • UBIQUITIN THIOESTERASE
キーワードHYDROLASE/SIGNALING PROTEIN / HYDROLASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / DEUBIQUITINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / protein deubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation ...RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / protein deubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA-directed RNA polymerase / nucleotide binding / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase ...RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種CRIMEAN-CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS (ウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ekkebus, R. / vanKasteren, S.I. / Kulathu, Y. / Scholten, A. / Berlin, I. / deJong, A. / Goerdayal, G. / Neefjes, J. / Heck, A.J.R. / Komander, D. / Ovaa, H.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: On Terminal Alkynes that Can React with Active-Site Cysteine Nucleophiles in Proteases.
著者: Ekkebus, R. / Van Kasteren, S.I. / Kulathu, Y. / Scholten, A. / Berlin, I. / Geurink, P.P. / De Jong, A. / Goerdayal, G. / Neefjes, J. / Heck, A.J.R. / Komander, D. / Ovaa, H.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22013年3月20日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN THIOESTERASE
B: POLYUBIQUITIN-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4162
ポリマ－29,4162
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area10320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.050, 146.050, 58.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2017-

HOH

21A-2030-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN THIOESTERASE / OTU DOMAIN OF CRIMEAN CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS CCHFV


分子量: 20857.414 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 1-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CRIMEAN-CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS (ウイルス)
株: IBAR10200 / 解説: DNA GENERATED BY GENE SYNTHESIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA2 PLACI / 参照: UniProt: Q6TQR6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 POLYUBIQUITIN-B / UBIQUITIN PROPARGYL / UBIQUITIN


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GLY76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL GROUP / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ALLYLAMINE (AYE): THIS IS THE PRODUCT OF COVALENT MODIFICATION FROM PROPARGYL UBIQUITIN WITH A CYS. ...ALLYLAMINE (AYE): THIS IS THE PRODUCT OF COVALENT MODIFICATION FROM PROPARGYL UBIQUITIN WITH A CYS. THE ETHANAMINE IS COVALENTLY LINKED TO CYS40 OF MOLECULE A.
配列の詳細RESIDUES 1-183 RESIDUE 76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL MOIETY, WHICH FORMS A QUATERNARY VINYL ...RESIDUES 1-183 RESIDUE 76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL MOIETY, WHICH FORMS A QUATERNARY VINYL THIOETHER WITH CYS40 OF MOLECULE A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 20-30% PEG 8000, 100 MM NA CACODYLATE PH 6.5, 100 MM MG ACETATE, AND 2% N-OCTYL-BETA-D-GLUCOSIDE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→53.12 Å / Num. obs: 16479 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PHW

3phw


解像度: 2.3→126.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 6.793 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. COVALENT LINKS BETWEEN MOLECULE B GLY75,ETHANAMINE76 AND ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. COVALENT LINKS BETWEEN MOLECULE B GLY75,ETHANAMINE76 AND MOLECULE A CYS40 HAVE BEEN REFINED IN REFMAC. DISORDERED RESIDUES WERE MODELLED WITH SIDE CHAINS REMOVED OR MUTATED TO ALA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27465 838 5.1 %RANDOM
Rwork0.21076 ---
obs0.21385 15629 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.362 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å21.09 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3----3.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→126.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1774 0 0 48 1822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.021810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.962457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1395225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.03624.37580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65115299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.752159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 62 -
Rwork0.258 995 -
obs--96.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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