登録情報 データベース : PDB / ID : 3zdw 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Substrate and dioxygen binding to the endospore coat laccase CotA from Bacillus subtilis 要素COTA LACCASE 詳細 キーワード HYDROLASE / ABTS機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
bilirubin oxidase / laccase / sporulation resulting in formation of a cellular spore / oxidoreductase activity / copper ion binding 類似検索 - 分子機能 Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ... Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 COPPER (I) ION / Chem-EBS / OXYGEN MOLECULE / Laccase 類似検索 - 構成要素生物種 BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 2.4 Å 詳細データ登録者 Enguita, F.J. / Marcal, D. / Grenha, R. / Lindley, P.F. / Carrondo, M.A. 引用ジャーナル : J.Biol.Chem. / 年 : 2004タイトル : Substrate and Dioxygen Binding to the Endospore Coat Laccase from Bacillus Subtilis.著者 : Enguita, F.J. / Marcal, D. / Martins, L.O. / Grenha, R. / Henriques, A.O. / Lindley, P.F. / Carrondo, M.A. 履歴 登録 2012年12月1日 登録サイト : PDBE / 処理サイト : PDBE置き換え 2012年12月19日 ID : 1UVW 改定 1.0 2012年12月19日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2023年12月20日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
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