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万見
- PDB-3x1d: Crystal Structure of Atlastin from Drosophila melanogaster -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3x1d
タイトルCrystal Structure of Atlastin from Drosophila melanogaster
要素Atlastin
キーワードHYDROLASE / DOUBLE HELIX / Rossmann Fold / GTP Binding / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum-autophagosome adaptor activity / regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of axon extension involved in regeneration / guanyl ribonucleotide binding / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / endoplasmic reticulum membrane fusion / GTP-dependent protein binding / endoplasmic reticulum organization / synaptic assembly at neuromuscular junction / reticulophagy ...endoplasmic reticulum-autophagosome adaptor activity / regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of axon extension involved in regeneration / guanyl ribonucleotide binding / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / endoplasmic reticulum membrane fusion / GTP-dependent protein binding / endoplasmic reticulum organization / synaptic assembly at neuromuscular junction / reticulophagy / microtubule depolymerization / muscle organ development / neuromuscular junction development / Golgi organization / endomembrane system / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / membrane fusion / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AHSP / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold ...AHSP / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Atlastin
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Liu, X.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Comparison of human and Drosophila atlastin GTPases
著者: Wu, F. / Hu, X. / Bian, X. / Liu, X. / Hu, J.
履歴
登録2014年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.22018年8月8日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atlastin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4523
ポリマ－60,9841
非ポリマー4682
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.617, 63.907, 107.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Atlastin


分子量: 60984.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: atl, CG6668 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9VC57, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% PEG4000, 0.1M potassium phosphate, 0.2M magnesium chloride, 0.1M cacodylate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月27日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→50 Å / Num. obs: 10190 / % possible obs: 35 % / Observed criterion σ(F): 8.1 / Observed criterion σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2.87→50 Å / % possible all: 35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Atlastin of human

解像度: 2.87→27.793 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 45.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3785 494 4.85 %
Rwork0.2733 --
all0.3785 --
obs0.2783 10185 91.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→27.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2982 0 29 6 3017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6394161
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9151118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008533
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.87-3.15650.46131200.3174232890
3.1565-3.61240.40631330.2973255898
3.6124-4.5480.39391110.2612222184
4.548-27.79460.33641300.2613258496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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