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- PDB-3wv1: Crystal structure of the catalytic domain of MMP-13 complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wv1
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of MMP-13 complexed with 4-(2-((6-fluoro-2-((3-methoxybenzyl)carbamoyl)-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-5-yl)oxy)ethyl)benzoic acid
要素Collagenase 3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / MMP-13 / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Chem-WHH / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Oki, H. / Tanaka, Y.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Discovery of novel, highly potent, and selective quinazoline-2-carboxamide-based matrix metalloproteinase (MMP)-13 inhibitors without a zinc binding group using a structure-based design approach
著者: Nara, H. / Sato, K. / Naito, T. / Mototani, H. / Oki, H. / Yamamoto, Y. / Kuno, H. / Santou, T. / Kanzaki, N. / Terauchi, J. / Uchikawa, O. / Kori, M.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,01416
ポリマ－38,4712
非ポリマー1,54314
水4,432246
1
A: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0078
ポリマ－19,2351
非ポリマー7717
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0078
ポリマ－19,2351
非ポリマー7717
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.372, 36.058, 95.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.895, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Collagenase 3 / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 19235.383 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, residues 104-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

-
非ポリマー , 6種, 260分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 化合物 ChemComp-WHH / 4-[2-({6-fluoro-2-[(3-methoxybenzyl)carbamoyl]-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-5-yl}oxy)ethyl]benzoic acid / 4-[2-[[2-[(3-メトキシベンジル)カルバモイル]-4-オキソ-6-フルオロ-3,4-ジヒドロキナゾリン-5-(以下略)


分子量: 491.468 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22FN3O6
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 % / Mosaicity: 0.665 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8-16%(w/v) PEG8000, 1.0-1.5M ammonium formate, 0.1M Tris HCl, pH 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→29.65 Å / Num. obs: 24131 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.69 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.3 / Scaling rejects: 900
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
1.98-2.053.210.3213.3635919751.042380.5
2.05-2.133.780.33.5922824281.0142100
2.13-2.233.770.2714916624161.0660100
2.23-2.343.770.2294.6928024401.0472100
2.34-2.493.790.1885.5938324611.0150100
2.49-2.683.780.1526.5931724460.9866100
2.68-2.953.780.1089933224390.98101100
2.95-3.383.750.07411.9940224770.92106100
3.38-4.263.690.04918.8931424770.91177100
4.26-29.653.470.0424.4913625721.0220399.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK8.0SSIデータ削減
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→29.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.2038 / WRfactor Rwork: 0.1669 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8615 / SU B: 8.137 / SU ML: 0.117 / SU R Cruickshank DPI: 0.1879 / SU Rfree: 0.1603 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2197 1220 5.1 %RANDOM
Rwork0.1747 ---
obs0.177 24131 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.7 Å2 / Biso mean: 27.5761 Å2 / Biso min: 7.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2656 0 88 246 2990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212833
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3181.9673849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1765331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.2924.091132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.65715405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.093155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022357
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1310.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.130.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.55721663
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.57532669
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.74641262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.27261180
LS精密化 シェル解像度: 1.977→2.029 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 72 -
Rwork0.218 1256 -
all-1328 -
obs--73.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.799-0.2057-0.87160.3872-0.00961.61050.00710.0382-0.00720.0694-0.04170.0043-0.01240.02120.0347-0.0039-0.00450.0032-0.0444-0.0017-0.024541.424-14.17-15.723
20.2014-0.06270.21520.67020.50650.73550.0659-0.0164-0.03050.1854-0.14770.05890.1276-0.03620.08180.0205-0.0770.0380.02280.0288-0.046710.674-22.469-26.133
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A104 - 273
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 307
3X-RAY DIFFRACTION2B104 - 269
4X-RAY DIFFRACTION2B301 - 307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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