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- PDB-3wpi: Crystal structure of mouse TLR9 in complex with inhibitory DNA_super -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wpi
タイトルCrystal structure of mouse TLR9 in complex with inhibitory DNA_super
要素
  • DNA (5'-D(*CP*CP*TP*CP*AP*AP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*GP*GP*GP*G)-3')
  • Toll-like receptor 9
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Leucine rich repeat / Receptor / Innate immunity / DNA binding / Glycosylation / CpG motif / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intestinal epithelial cell development / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / cellular response to chloroquine / regulation of B cell activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / PI3K Cascade / detection of molecule of bacterial origin / regulation of B cell differentiation / endolysosome ...positive regulation of intestinal epithelial cell development / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / cellular response to chloroquine / regulation of B cell activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / PI3K Cascade / detection of molecule of bacterial origin / regulation of B cell differentiation / endolysosome / cellular response to metal ion / regulation of dendritic cell cytokine production / positive regulation of interleukin-18 production / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / maintenance of gastrointestinal epithelium / positive regulation of B cell activation / unmethylated CpG binding / toll-like receptor 9 signaling pathway / interleukin-1 receptor binding / siRNA binding / early phagosome / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / positive regulation of immunoglobulin production / toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of interleukin-10 production / canonical NF-kappaB signal transduction / phagocytic vesicle / positive regulation of autophagy / activation of innate immune response / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / regulation of protein phosphorylation / response to virus / response to molecule of bacterial origin / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / male gonad development / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of inflammatory response / cellular response to lipopolysaccharide / basolateral plasma membrane / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / positive regulation of MAPK cascade / lysosome / endosome / immune response / apical plasma membrane / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat unit / Leucine-rich repeat / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain ...Leucine-rich repeat unit / Leucine-rich repeat / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Toll-like receptor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.246 Å
データ登録者Ohto, U. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structural basis of CpG and inhibitory DNA recognition by Toll-like receptor 9
著者: Ohto, U. / Shibata, T. / Tanji, H. / Ishida, H. / Krayukhina, E. / Uchiyama, S. / Miyake, K. / Shimizu, T.
履歴
登録2014年1月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / ndb_struct_conf_na / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll-like receptor 9
B: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*CP*AP*AP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*GP*GP*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0153
ポリマ－95,7942
非ポリマー2211
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area31450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.330, 129.720, 71.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Toll-like receptor 9


分子量: 90172.562 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain, UNP residues 26-818 / 変異: N200Q, N242Q, N309Q, N495Q, N568Q, N695Q, N752Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tlr9 / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2(S2)
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9EQU3
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*TP*CP*AP*AP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*GP*GP*GP*G)-3')


分子量: 5621.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic (人工物)
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.9 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.246→57.6 Å / Num. obs: 57648 / Biso Wilson estimate: 38.78 Å2 / Rsym value: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.246→36.341 Å / FOM work R set: 0.7277 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 2906 5.05 %
Rwork0.2214 --
obs0.2231 57594 96.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.33 Å2 / Biso mean: 52.14 Å2 / Biso min: 18.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.246→36.341 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5750 183 14 102 6049
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046129
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9858334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066977
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031024
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9892251
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.246-2.28280.36071190.34342274239387
2.2828-2.32220.4021390.35122589272896
2.3222-2.36440.38971360.34222640277697
2.3644-2.40990.35891490.31742586273597
2.4099-2.45910.35721470.30572581272897
2.4591-2.51250.37371240.29222610273498
2.5125-2.5710.30241360.27442603273997
2.571-2.63520.26951610.25552599276097
2.6352-2.70650.27421390.26072624276398
2.7065-2.78610.29951460.24672615276197
2.7861-2.8760.30151110.23552618272997
2.876-2.97870.2391270.23722641276898
2.9787-3.09790.22771260.23952642276898
3.0979-3.23880.26861660.23582639280598
3.2388-3.40950.28441460.2222616276298
3.4095-3.62290.211400.2032642278298
3.6229-3.90230.21151450.16682626277198
3.9023-4.29450.21961270.17162667279498
4.2945-4.91460.19121550.17232638279399
4.9146-6.18690.23321320.20112684281699
6.1869-36.34560.25741350.23312554268993
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.1498 Å / Origin y: -1.0189 Å / Origin z: 20.5212 Å
111213212223313233
T-0.0266 Å2-0.0996 Å2-0.112 Å2-0.3391 Å2-0.0421 Å2--0.2012 Å2
L0.2937 °2-0.3906 °2-0.0307 °2-3.9592 °2-1.0402 °2--1.558 °2
S0.0261 Å °0.013 Å °-0.009 Å °-0.0237 Å °0.0444 Å °0.2054 Å °0.0977 Å °-0.0271 Å °-0.0579 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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