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万見
- PDB-3wbk: crystal structure analysis of eukaryotic translation initiation f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wbk
タイトルcrystal structure analysis of eukaryotic translation initiation factor 5B and 1A complex
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 1A
  • Eukaryotic translation initiation factor 5B
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / flexible / eukaryotic translation initiation
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of translation initiation ternary complex / translation reinitiation / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / formation of translation preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / protein-synthesizing GTPase / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation ...formation of translation initiation ternary complex / translation reinitiation / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / formation of translation preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / protein-synthesizing GTPase / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal small subunit binding / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / ribosome assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cytosolic ribosome assembly / translational initiation / cytoplasmic stress granule / double-stranded RNA binding / ribosome binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / GTPase activity / protein kinase binding / GTP binding / mitochondrion / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / eukaryotic translation initiation factor 1A ...Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Translation factors / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 1A / Eukaryotic translation initiation factor 5B
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zheng, A. / Yamamoto, R. / Ose, T. / Yu, J. / Tanaka, I. / Yao, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: X-ray structures of eIF5B and the eIF5B-eIF1A complex: the conformational flexibility of eIF5B is restricted on the ribosome by interaction with eIF1A
著者: Zheng, A. / Yu, J. / Yamamoto, R. / Ose, T. / Tanaka, I. / Yao, M.
履歴
登録2013年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 5B
B: Eukaryotic translation initiation factor 5B
C: Eukaryotic translation initiation factor 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,4883
ポリマ－150,4883
非ポリマー00
水00
1
A: Eukaryotic translation initiation factor 5B
C: Eukaryotic translation initiation factor 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7642
ポリマ－82,7642
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area31350 Å2
手法PISA
2
B: Eukaryotic translation initiation factor 5B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7241
ポリマ－67,7241
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.939, 120.942, 132.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 602 / Label seq-ID: 6 - 606

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 5B / eIF-5B / Translation initiation factor IF-2


分子量: 67724.023 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 401-1002 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: FUN12, YAL035W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P39730
#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 1A / eIF-1A / Eukaryotic translation initiation factor 4C / eIF-4C


分子量: 15040.341 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-153 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TIF11, YMR260C, YM8156.02C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P38912
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.76 % / Mosaicity: 0.422 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 100mM Tris-HCl pH 8.2, 12.5%(w/v) PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月28日
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal monochromator , Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 24875 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -1.15 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.371 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.3-3.425.80.49223180.753192.9
3.42-3.557.20.4124410.787198.6
3.55-3.728.80.32524600.826199.8
3.72-3.919.80.24925150.8221100
3.91-4.16100.14624870.8691100
4.16-4.4810.30.08424960.9891100
4.48-4.9310.60.06325191.141100
4.93-5.6410.60.07325351.451100
5.64-7.110.60.06525591.8011100
7.1-509.70.03325453.689194.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3WBI

3wbi


解像度: 3.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / WRfactor Rfree: 0.3272 / WRfactor Rwork: 0.2706 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7357 / SU B: 36.687 / SU ML: 0.608 / SU Rfree: 0.6868 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.687 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3173 1769 7.1 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.2613 24828 98.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 349.8 Å2 / Biso mean: 159.3338 Å2 / Biso min: 47.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.35 Å20 Å2-0 Å2
2--1.66 Å20 Å2
3---10.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9309 0 0 0 9309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3061.98512772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02651184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.68924.988401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.218151780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7631555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21510
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.38315.6724757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it16.55523.495934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.41816.0854691
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 626 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.23 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.304→3.389 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 146 -
Rwork0.354 1504 -
all-1650 -
obs--89.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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