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万見
- PDB-3wb5: Crystal Structure of beta secetase in complex with (6S)-2-amino-3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wb5
タイトルCrystal Structure of beta secetase in complex with (6S)-2-amino-3,6-dimethyl-6-[(1R,2R)-2-phenylcyclopropyl]-3,4,5,6-tetrahydropyrimidin-4-one
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE / PROTEASE 2 / ASP2 / MEMBRANE-ASSOCIATED ASPARTIC PROTEASE 2 / MEMAPSIN-2
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / multivesicular body / response to lead ion / trans-Golgi network / protein processing / recycling endosome / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / synaptic vesicle / late endosome / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0B4 / IODIDE ION / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Yonezawa, S. / Fujiwara, K. / Yamamoto, T. / Hattori, K. / Yamakawa, H. / Muto, C. / Hosono, M. / Tanaka, Y. / Nakano, T. / Takemoto, H. ...Yonezawa, S. / Fujiwara, K. / Yamamoto, T. / Hattori, K. / Yamakawa, H. / Muto, C. / Hosono, M. / Tanaka, Y. / Nakano, T. / Takemoto, H. / Arisawa, M. / Shuto, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Conformational restriction approach to beta-secretase (BACE1) inhibitors III: Effective investigation of the binding mode by combinational use of X-ray analysis, isothermal titration ...タイトル: Conformational restriction approach to beta-secretase (BACE1) inhibitors III: Effective investigation of the binding mode by combinational use of X-ray analysis, isothermal titration calorimetry and theoretical calculations
著者: Yonezawa, S. / Fujiwara, K. / Yamamoto, T. / Hattori, K. / Yamakawa, H. / Muto, C. / Hosono, M. / Tanaka, Y. / Nakano, T. / Takemoto, H. / Arisawa, M. / Shuto, S.
履歴
登録2013年5月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2938
ポリマ－46,3931
非ポリマー9007
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.926, 101.926, 168.936
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta- ...Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 46393.043 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVE PROTEASE DOMAIN, UNP residues 43-454 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE, KIAA1149 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2

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非ポリマー , 5種, 80分子

#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-0B4 / (6S)-2-amino-3,6-dimethyl-6-[(1R,2R)-2-phenylcyclopropyl]-5,6-dihydropyrimidin-4(3H)-one


分子量: 257.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19N3O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.95 % / Mosaicity: 0.666 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.191M Na3-citrate, 0.133M ammonium iodide, 20.6%(w/v) PEG5000MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 18078 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.177 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.544.90.5578850.7195.9
2.54-2.5950.5128570.732196.1
2.59-2.6450.4638600.738195.3
2.64-2.694.90.4518830.766196.7
2.69-2.7550.4078740.79196.1
2.75-2.8250.3768770.782196.2
2.82-2.895.10.3098800.841196.8
2.89-2.9650.2838710.856196.6
2.96-3.055.10.2278940.936196.9
3.05-3.155.10.1978971.019196.7
3.15-3.265.10.1768851.047197
3.26-3.395.10.1569131.09197.3
3.39-3.555.30.1178951.283197.7
3.55-3.735.30.0949051.441197.3
3.73-3.975.30.0799121.599198
3.97-4.275.20.0689301.657197.9
4.27-4.75.20.0589291.74198
4.7-5.385.10.0559441.779198.3
5.38-6.7850.0579721.612198.1
6.78-504.50.0410151.807194.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å33.36 Å
Translation3 Å33.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.501→19.693 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.53 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2607 922 5.11 %RANDOM
Rwork0.2006 ---
obs0.2035 18058 97.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 169.46 Å2 / Biso mean: 43.6422 Å2 / Biso min: 14.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→19.693 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2759 0 38 73 2870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042863
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8443890
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.552993
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.501-2.63240.31541440.25252342248696
2.6324-2.79690.31391330.24722345247896
2.7969-3.01220.28021330.21362395252897
3.0122-3.3140.28251240.2022418254297
3.314-3.79060.25051340.18322446258098
3.7906-4.76450.20661220.16872507262998
4.7645-19.69320.27181320.21332683281599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2809-1.4844-1.58442.76571.54812.4757-0.28420.5072-0.2737-0.0946-0.01580.10940.2204-0.04120.21640.3023-0.06990.08340.2536-0.03830.235421.762126.9462-4.2903
24.7481-2.8805-1.68772.69790.89272.66390.31270.490.9297-0.2268-0.1313-0.6803-0.3478-0.2115-0.09460.24740.01270.11850.25020.09470.327910.055549.00494.2335
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 143 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 144 through 385 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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