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- PDB-3w9y: Crystal structure of the human DLG1 guanylate kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w9y
タイトルCrystal structure of the human DLG1 guanylate kinase domain
要素Disks large homolog 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / guanylate kinase / molecular scaffold / peptide binding / cell membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell cytokine production / protein-containing complex localization => GO:0031503 / mitotic cell cycle checkpoint signaling / regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization ...T cell cytokine production / protein-containing complex localization => GO:0031503 / mitotic cell cycle checkpoint signaling / regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization / hard palate development / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade / : / guanylate kinase activity / cortical microtubule organization / regulation of sodium ion transmembrane transport / embryonic skeletal system morphogenesis / astral microtubule organization / structural constituent of postsynaptic density / NrCAM interactions / lateral loop / reproductive structure development / immunological synapse formation / myelin sheath abaxonal region / receptor localization to synapse / peristalsis / cell projection membrane / Synaptic adhesion-like molecules / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / positive regulation of potassium ion transport / node of Ranvier / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / protein-containing complex localization / Trafficking of AMPA receptors / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of NMDA receptor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / endothelial cell proliferation / lens development in camera-type eye / mitogen-activated protein kinase kinase binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / branching involved in ureteric bud morphogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of actin filament polymerization / activation of protein kinase activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / receptor clustering / phosphoprotein phosphatase activity / Long-term potentiation / immunological synapse / intercalated disc / negative regulation of mitotic cell cycle / basement membrane / lateral plasma membrane / potassium channel regulator activity / bicellular tight junction / phosphatase binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / cytoskeletal protein binding / T cell activation / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / viral process / actin filament polymerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic membrane / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / positive regulation of protein localization to plasma membrane / actin filament organization / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / sarcolemma / kinase binding / cell-cell adhesion / negative regulation of epithelial cell proliferation / MAPK cascade / cell-cell junction / cell junction / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / microtubule / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / cadherin binding / neuron projection
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain ...L27-1 / L27_1 / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1 / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement-SAD / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mori, S. / Tezuka, Y. / Arakawa, A. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Akiyama, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of the guanylate kinase domain from discs large homolog 1 (DLG1/SAP97)
著者: Mori, S. / Tezuka, Y. / Arakawa, A. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Akiyama, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2013年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4051
ポリマ－23,4051
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.535, 65.535, 180.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg


分子量: 23404.502 Da / 分子数: 1 / 断片: Guanylate kinase domain, UNP residues 734-926 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: Cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: Q12959-2, UniProt: Q12959*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM 2 FOUND IN UNP Q12959.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium thiocyanate, 22% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.979077 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979077 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 12192 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: molecular replacement-SAD
開始モデル: 1JXO

1jxo


解像度: 2.2→48 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2.1 / 位相誤差: 27.42 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The structure has also been refined using the program CNS 1.3.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 1262 10.4 %
Rwork0.209 --
obs0.215 12188 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1434 0 0 61 1495
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081464
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0011972
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.722562
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067211
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004257
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.280.3862060.321188195
2.28-2.370.3482000.299191096
2.37-2.480.3111700.272197398
2.48-2.610.3382270.256191998
2.61-2.780.3152260.23193398
2.78-2.990.2682180.221195799
2.99-3.290.2432240.196194799
3.29-3.770.2332140.1741976100
3.77-4.740.2182390.1621952100
4.74-48.10.2681960.2091995100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.15292.09-2.92634.76161.75452.53270.24480.46150.5257-0.50170.28580.1326-0.27670.5691-0.55410.3721-0.1135-0.01870.3974-0.09320.3533-19.90830.47722.3413
21.65112.03311.41712.41411.07711.61660.18550.2520.17320.0232-0.01690.03060.0130.7378-0.04480.285-0.0747-0.01150.5306-0.07560.3172-19.304319.4787-4.1745
34.9757-0.5901-1.99993.8761-0.76096.77680.0626-0.0891-0.1751-0.04920.2653-0.00481.50340.2189-0.33910.46240.0698-0.10650.3931-0.05820.3362-28.12639.356-6.4187
41.8857-0.89620.42921.8749-1.24478.37730.0381-0.222-0.1754-0.03390.2610.20831.1117-0.6197-0.17250.2444-0.076-0.01770.40350.03530.2989-34.855815.0812-0.5298
58.74763.58890.53375.70091.20524.5087-0.3011-0.514-0.3921-0.13950.2684-0.86340.43640.62320.09250.20890.04250.00110.411-0.04610.2915-20.220519.09855.4154
64.81962.4544-0.2654.2552-0.11152.08610.0232-0.34570.80.16950.20970.6216-0.0866-0.095-0.18220.30120.03390.03580.5586-0.04880.3851-27.111927.63210.7337
73.67583.75171.89273.91382.28882.09260.13590.70582.2727-1.50670.09672.4438-0.6674-1.21480.06950.65780.15360.01410.67950.32491.5135-32.70644.273-0.6371
84.43480.23093.08491.3118-2.0676.02-0.1655-1.24650.7310.52010.03811.6228-1.0276-2.43720.01550.45310.08750.06460.922-0.36871.0509-32.302935.986610.508
95.6708-0.4104-5.52563.4150.47289.07311.56070.0282.3487-0.2783-0.19960.3486-2.290.6864-1.15680.8078-0.17240.18470.6485-0.05831.0059-18.810844.09932.3245
102.4508-2.95850.71826.0881-2.35864.8738-0.5355-0.07981.5506-0.1689-0.096-0.7408-0.87130.92120.3860.3426-0.1575-0.01930.5863-0.08450.5753-13.658537.41876.0898
113.82983.9819-3.35425.5801-1.49997.21050.42330.0779-0.6021-0.1129-0.5883-0.38540.0927-1.19170.15310.28820.04880.00640.3875-0.08860.2873-3.11232.380510.0075
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 734:753)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 754:773)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resseq 774:793)
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and (resseq 794:813)
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and (resseq 814:833)
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and (resseq 834:853)
7X-RAY DIFFRACTION7chain A and (resseq 854:881)
8X-RAY DIFFRACTION8chain A and (resseq 882:891)
9X-RAY DIFFRACTION9chain A and (resseq 892:901)
10X-RAY DIFFRACTION10chain A and (resseq 902:911)
11X-RAY DIFFRACTION11chain A and (resseq 912:926)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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