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- PDB-3w2i: Crystal structure of re-oxidized form (60 min) of NADH-cytochrome... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w2i
タイトルCrystal structure of re-oxidized form (60 min) of NADH-cytochrome b5 reductase from pig liver
要素NADH-cytochrome b5 reductase 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / Reductase / cytochrome b5
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-b5 reductase / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cholesterol biosynthetic process / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
NADH:cytochrome b5 reductase-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type ...NADH:cytochrome b5 reductase-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NADH-cytochrome b5 reductase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Yamada, M. / Tamada, T. / Matsumoto, F. / Shoyama, Y. / Kimura, S. / Kuroki, R. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Elucidations of the catalytic cycle of NADH-cytochrome b5 reductase by X-ray crystallography: new insights into regulation of efficient electron transfer
著者: Yamada, M. / Tamada, T. / Takeda, K. / Matsumoto, F. / Ohno, H. / Kosugi, M. / Takaba, K. / Shoyama, Y. / Kimura, S. / Kuroki, R. / Miki, K.
履歴
登録2012年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-cytochrome b5 reductase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2363
ポリマ－30,7871
非ポリマー1,4492
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.613, 72.474, 83.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NADH-cytochrome b5 reductase 3 / B5R / Cytochrome b5 reductase / Diaphorase-1


分子量: 30786.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: CYB5R3, DIA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P83686, cytochrome-b5 reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.77 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 70%(v/v) MPD, 0.1M HEPES-NaOH pH 6.5, 25mM NADH, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月7日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→50 Å / Num. obs: 32484 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.81→1.84 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.automr: 1.8_1069)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8_1069位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→30.719 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8564 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 20.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1967 1651 5.09 %
Rwork0.1669 --
obs0.1684 32427 98.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73.68 Å2 / Biso mean: 23.2653 Å2 / Biso min: 8.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→30.719 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2165 0 88 244 2497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1513166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.095888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006400
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8057-1.85880.27421300.22472498262897
1.8588-1.91880.24771610.190625342695100
1.9188-1.98740.24051280.176925602688100
1.9874-2.06690.2191150.16125902705100
2.0669-2.1610.20491340.159325902724100
2.161-2.27490.17581260.164625672693100
2.2749-2.41730.21861410.164925872728100
2.4173-2.60390.20721370.16722582271999
2.6039-2.86570.19241380.17012565270399
2.8657-3.280.17671700.15562548271898
3.28-4.13090.16021390.14532553269296
4.1309-30.72370.20691320.1812602273493
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9492-0.7031-0.43453.60110.43081.28470.23920.20890.0707-0.6503-0.2790.1701-0.2648-0.26140.06140.2330.0522-0.00470.23070.0220.1513-27.47858.1116-10.8421
26.0077-1.0958-0.81352.7340.52590.1680.32210.44960.4127-0.2163-0.15850.1463-0.4889-0.3684-0.00890.22580.10250.02170.21960.04480.1451-24.913417.6178-12.386
32.06221.5844-0.82417.6144-4.8553.3751-0.02330.0618-0.13480.43240.1467-0.0159-0.0361-0.2735-0.12370.1338-0.0057-0.00020.15320.00160.121-22.53852.26461.0242
42.2661-0.5157-0.65044.8712-0.48473.0040.02540.1231-0.15-0.3044-0.13570.07830.2856-0.24530.08640.1546-0.00690.01320.1766-0.02910.099-25.0826-0.4087-9.1006
51.63020.20390.53971.21890.89230.85840.0158-0.14370.00880.02810.0665-0.1367-0.14950.1447-0.07270.1564-0.01890.00160.1318-0.00530.1579-5.325617.907-10.3311
61.66840.4791-0.21993.4876-0.15751.36360.01230.13830.0144-0.18330.05730.0446-0.1217-0.1127-0.05590.15770.01080.02140.1182-0.00130.0822-11.97775.1843-24.1092
71.8471-1.09660.03523.0553-0.08541.9412-0.02180.1274-0.2143-0.65810.0688-0.05380.3367-0.0989-0.04510.2548-0.01720.01710.1425-0.01920.1265-7.6531-4.8282-27.8019
83.7969-0.1858-0.51754.23530.2752.7757-0.037-0.12910.14330.12680.1003-0.6564-0.08830.3927-0.03840.15250.0092-0.02950.1667-0.02770.21082.57512.3239-17.1629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 34 )A2 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 35 through 49 )A35 - 49
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 50 through 65 )A50 - 65
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 66 through 114 )A66 - 114
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 115 through 144 )A115 - 144
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 145 through 199 )A145 - 199
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 200 through 225 )A200 - 225
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 226 through 272 )A226 - 272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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