[日本語] English
万見
- PDB-3w0u: human Glyoxalase I with an N-hydroxypyridone inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w0u
タイトルhuman Glyoxalase I with an N-hydroxypyridone inhibitor
要素Lactoylglutathione lyase
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / Glyoxalase / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding ...lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HPW / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fukami, T.A. / Irie, M. / Matsuura, T.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: N-Hydroxypyridone-based glyoxalase I inhibitors mimicking binding interactions of the substrate
著者: Koyano, H. / Aoki, T. / Yamamoto, S. / Kobayashi, T. / Miura, T. / Ohara, K. / Fukami, T.A. / Irie, M. / Sakamoto, H.
履歴
登録2012年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lactoylglutathione lyase
B: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2026
ポリマ－42,1722
非ポリマー1,0304
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7880 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area15530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.170, 67.380, 68.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Lactoylglutathione lyase / Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D- ...Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D-lactoylglutathione methylglyoxal lyase


分子量: 21085.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLO1 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q04760, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HPW / N-[3-(1-Hydroxy-6-oxo-4-phenyl-1,6-dihydro-pyridin-2-yl)-5-methanesulfonylamino-phenyl]-methanesulfonamide


分子量: 449.501 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19N3O6S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% (w/v) PEG 2000 MME, 10%(v/v) Glycerol, 0.1M Na-HEPES (pH 7.0), vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月11日 / 詳細: Osmic VariMax mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.695→31.82 Å / Num. all: 44934 / Num. obs: 44934 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.7-1.7460.6120.561.41975932690.2450.6120.563.499.7
1.74-1.796.50.5060.4661.72054131730.1970.5060.4664.199.7
1.79-1.846.80.3610.3342.42111231130.1370.3610.3345.699.8
1.84-1.96.70.2610.2413.32029130070.10.2610.2417.699.8
1.9-1.966.70.2120.19541974429500.0810.2120.1959.399.7
1.96-2.036.80.1540.1435.51917228070.0590.1540.14312.199.9
2.03-2.16.70.1250.1156.71862527700.0480.1250.11515100
2.1-2.196.90.0990.0928.41816726500.0380.0990.09218100
2.19-2.296.80.0930.0858.81730825410.0350.0930.08519.699.9
2.29-2.46.90.0820.0769.91684524320.0310.0820.07622.1100
2.4-2.5370.0740.06910.71619223210.0280.0740.06923.8100
2.53-2.686.90.0710.06511.11529222010.0270.0710.06526.2100
2.68-2.8770.0580.05413.11445020660.0220.0580.05429.9100
2.87-3.0970.0540.05141363919430.020.0540.0532.8100
3.09-3.3970.0490.04514.81252917940.0180.0490.04536.5100
3.39-3.796.90.0450.04115.91128416380.0170.0450.04139.3100
3.79-4.386.90.040.03718.1991214440.0150.040.03740.9100
4.38-5.366.80.0360.03319.4848912470.0140.0360.03341.1100
5.36-7.586.60.0370.0341965749890.0140.0370.03438.7100
7.58-31.826.10.0280.02624.635085790.0110.0280.02639.198.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.12データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VW9

3vw9


解像度: 1.7→31.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2814 / WRfactor Rwork: 0.2545 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8513 / SU B: 2.354 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.1153 / SU Rfree: 0.1105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 2264 5 %RANDOM
Rwork0.2145 ---
obs0.2159 44893 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.05 Å2 / Biso mean: 19.375 Å2 / Biso min: 7.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.93 Å2-0 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→31.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2757 0 62 160 2979
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2341.9923909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8775348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.63825.156128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.00715495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.2961510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9851.841398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6542.7511744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2141.9461486
LS精密化 シェル解像度: 1.695→1.739 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 183 -
Rwork0.335 3077 -
all-3260 -
obs--99.72 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る