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- PDB-3vyg: Crystal structure of Thiocyanate hydrolase mutant R136W -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vyg
タイトルCrystal structure of Thiocyanate hydrolase mutant R136W
要素(Thiocyanate hydrolase subunit ...) x 3
キーワードHYDROLASE / Thiocyanate hydrolase / Cysteine-sulfenic acid / Cysteine-sulfic acid / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


thiocyanate hydrolase / thiocyanate hydrolase activity / thiocyanate catabolic process / transition metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thiocyanate hydrolase, gamma subunit / Nitrile Hydratase; Chain A / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / Nitrile hydratase alpha subunit /Thiocyanate hydrolase gamma subunit ...Thiocyanate hydrolase, gamma subunit / Nitrile Hydratase; Chain A / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / Nitrile hydratase alpha subunit /Thiocyanate hydrolase gamma subunit / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, alpha chain / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma superfamily / SH3 type barrels. - #50 / Electron transport accessory-like domain superfamily / Cyclin A; domain 1 / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALT (III) ION / L(+)-TARTARIC ACID / Thiocyanate hydrolase subunit beta / Thiocyanate hydrolase subunit alpha / Thiocyanate hydrolase subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Thiobacillus thioparus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Yamanaka, Y. / Sato, M. / Arakawa, T. / Namima, S. / Hori, S. / Ohtaki, A. / Noguchi, K. / Katayama, Y. / Yohda, M. / Odaka, M.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Effects of argnine residue around the substrate pocket on the substrate specificity of thiocyanate hydrolase
著者: Yamanaka, Y. / Sato, M. / Arakawa, T. / Namima, S. / Hori, S. / Ohtaki, A. / Noguchi, K. / Katayama, Y. / Yohda, M. / Odaka, M.
履歴
登録2012年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiocyanate hydrolase subunit alpha
B: Thiocyanate hydrolase subunit beta
C: Thiocyanate hydrolase subunit gamma
D: Thiocyanate hydrolase subunit alpha
E: Thiocyanate hydrolase subunit beta
F: Thiocyanate hydrolase subunit gamma
G: Thiocyanate hydrolase subunit alpha
H: Thiocyanate hydrolase subunit beta
I: Thiocyanate hydrolase subunit gamma
J: Thiocyanate hydrolase subunit alpha
K: Thiocyanate hydrolase subunit beta
L: Thiocyanate hydrolase subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,72120
ポリマ－240,88512
非ポリマー8368
水27,0231500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area74050 Å2
ΔGint-364 kcal/mol
Surface area64040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.448, 172.398, 172.531
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Thiocyanate hydrolase subunit ... , 3種, 12分子 ADGJBEHKCFIL

#1: タンパク質
Thiocyanate hydrolase subunit alpha


分子量: 14507.152 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thiobacillus thioparus (バクテリア)
遺伝子: scnA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66187, thiocyanate hydrolase
#2: タンパク質
Thiocyanate hydrolase subunit beta


分子量: 18065.549 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thiobacillus thioparus (バクテリア)
遺伝子: scnB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66186, thiocyanate hydrolase
#3: タンパク質
Thiocyanate hydrolase subunit gamma


分子量: 27648.445 Da / 分子数: 4 / Mutation: R136W / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thiobacillus thioparus (バクテリア)
遺伝子: scnC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66188, thiocyanate hydrolase

-
非ポリマー , 3種, 1508分子

#4: 化合物
ChemComp-3CO / COBALT (III) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#5: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M potassium phosphate pH 6.8, 1.4M potassium phosphate tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→50 Å / Num. all: 343322 / Num. obs: 325674 / % possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 9.2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DD5

2dd5


解像度: 1.72→33.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 1.626 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21771 17284 5 %RANDOM
Rwork0.18746 ---
obs0.18899 325672 96.45 %-
all-343322 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.084 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→33.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15702 0 44 1500 17246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.02216167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3111.95322071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.2465.0411975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45523.176762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.058152578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.93115140
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.22423
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.02112524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4531.59835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.215215994
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.24536332
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8334.56072
LS精密化 シェル解像度: 1.721→1.766 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 1227 -
Rwork0.231 24556 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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