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- PDB-3vtk: THYMIDINE KINASE FROM HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE 1 IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vtk
タイトルTHYMIDINE KINASE FROM HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE 1 IN COMPLEX WITH ADP AND 5-IODO-DEOXYURIDINE-MONOPHOSPHATE
要素THYMIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / KEY ENZYME IN THYMIDINE SALVAGE PATHWAY / ADDITIONAL THYMIDYLATE KINASE ACTIVITY / TARGET FOR ANTI-HERPES VIRAL DRUGS
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP biosynthetic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus thymidine kinase / Thymidine kinase from herpesvirus / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-IODO-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Thymidine kinase / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Herpes simplex virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 3 Å
データ登録者Wild, K. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: The structures of thymidine kinase from herpes simplex virus type 1 in complex with substrates and a substrate analogue.
著者: Wild, K. / Bohner, T. / Folkers, G. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Thymidine Kinase from Herpes Simplex Virus Type 1
著者: Wild, K. / Bohner, T. / Aubry, A. / Folkers, G. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 1994
タイトル: A Fast Method for Obtaining Highly Pure Recombinant Herpes Simplex Virus Type 1 Thymidine Kinase
著者: Fetzer, J. / Michael, M. / Bohner, T. / Hofbauer, R. / Folkers, G.
履歴
登録1997年4月1日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0673
ポリマ－37,2061
非ポリマー8612
水1086
1
A: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子

A: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1346
ポリマ－74,4112
非ポリマー1,7234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area22730 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.700, 83.700, 156.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 THYMIDINE KINASE


分子量: 37205.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Herpes simplex virus (type 1 / strain F) (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / 生物種: Human herpesvirus 1 / 株: F / プラスミド: PGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KY 895
参照: UniProt: P03176, UniProt: P0DTH5*PLUS, thymidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-5IU / 5-IODO-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE


タイプ: DNA linking / 分子量: 434.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12IN2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wild, K., (1995) FEBS Lett., 368, 289.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mMMOPS1drop
20.5 mMEDTA1drop
31.5 mMdithiothreitol1drop
40.05 mMthymidine1drop
520 mg/mlprotain1drop
620-25 mMpotassium phosphate1drop
77.5-10 %PEG80001drop
80.01 %1dropNaN3
940-50 mMpotassium phosphate1reservoir
101 mMdithiothreitol1reservoir
110.05thymidine1reservoir
1215-20 %PEG80001reservoir
130.02 %1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年2月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / Num. obs: 8723 / % possible obs: 77.1 % / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.244 / % possible all: 49.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 21343 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 49.8 % / Rmerge(I) obs: 0.244

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
MERGEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: ISOTROPIC THERMAL FACTORS WERE NOT REFINED AND CORRESPOND TO THE STRUCTURE WITH ADP AND DEOXYTHYMIDINE-MONOPHOSPHATE, PDB ENTRY 1VTK.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 863 9.9 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 8411 78.8 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å / Luzzati d res low obs: 4.8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2391 0 48 6 2445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.75
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 65 11.2 %
Rwork0.289 579 -
obs--49.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOP19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.94
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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