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- PDB-3vpl: Crystal structure of a 2-fluoroxylotriosyl complex of the Vibrio ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3vpl | |||||||||
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Title | Crystal structure of a 2-fluoroxylotriosyl complex of the Vibrio sp. AX-4 Beta-1,3-xylanase | |||||||||
![]() | Beta-1,3-xylanase XYL4 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / beta-1 / 3-xylanase / glycoside hydrolase / TIM barrel | |||||||||
Function / homology | ![]() endo-1,3-beta-xylanase / xylan endo-1,3-beta-xylosidase activity / polysaccharide binding / xylan catabolic process / cellulose catabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Watanabe, N. / Sakaguchi, K. | |||||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of a 2-fluoroxylotriosyl complex of the Vibrio sp. AX-4 beta-1,3-xylanase at 1.2 A resolution Authors: Sakaguchi, K. / Goddard-Borger, E.D. / Kawamura, T. / Kiyohara, M. / Tanaka, I. / Ito, M. / Withers, S.G. / Watanabe, N. #1: Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2012 Title: Mechanistic insights into the 1,3-xylanases: useful enzymes for manipulation of algal biomass Authors: Goddard-Borger, E.D. / Sakaguchi, K. / Reitinger, S. / Watanabe, N. / Ito, M. / Withers, S.G. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 98.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 71 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 21.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 33.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2ddxS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 36936.336 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 23-349 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Polysaccharide | beta-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-xylopyranose-(1-3)-2-deoxy-2-fluoro-beta-D-xylopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#3: Polysaccharide | beta-D-xylopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-3)-2-deoxy-2-fluoro-beta-D-xylopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#4: Chemical | ChemComp-DNX / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Nonpolymer details | THE GLU212 ATTACKS AND BREAKS THE BOND BETWEEN BXF-DNX AND A NEW BOND BETWEEN BXF(A1001)-GLU212 IS ...THE GLU212 ATTACKS AND BREAKS THE BOND BETWEEN BXF-DNX AND A NEW BOND BETWEEN BXF(A1001)-GLU212 IS FORMED, AND THE ENZYME REACTION WAS STOPPED AT A GLYCOSYL-ENZYME INTERMEDIA |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.63 % / Mosaicity: 0.174 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 1.0M sodium citrate, 0.1M MES, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 13, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.2→50 Å / Num. all: 101571 / Num. obs: 98695 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 1.305 / Net I/σ(I): 14.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2ddx Resolution: 1.2→29.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 0.426 / SU ML: 0.02 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.035 / ESU R Free: 0.036 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 69.28 Å2 / Biso mean: 12.5689 Å2 / Biso min: 4.16 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.2→29.61 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.2→1.231 Å / Total num. of bins used: 20
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