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- PDB-3vpc: ArgX from Sulfolobus tokodaii complexed with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vpc
タイトルArgX from Sulfolobus tokodaii complexed with ADP
要素Putative acetylornithine deacetylase
キーワードLIGASE / ATP-dependenet amine/thiol ligase family / ATP-dependenet amine/thiol ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme F420-2 alpha-glutamyl ligase activity / L-lysine biosynthetic process / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / L-arginine biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysine biosynthesis enzyme LysX / : / LysX preATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 ...Lysine biosynthesis enzyme LysX / : / LysX preATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glutamate--LysW ligase ArgX
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Tomita, T. / Horie, A. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Lysine and arginine biosyntheses mediated by a common carrier protein in Sulfolobus.
著者: Ouchi, T. / Tomita, T. / Horie, A. / Yoshida, A. / Takahashi, K. / Nishida, H. / Lassak, K. / Taka, H. / Mineki, R. / Fujimura, T. / Kosono, S. / Nishiyama, C. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / ...著者: Ouchi, T. / Tomita, T. / Horie, A. / Yoshida, A. / Takahashi, K. / Nishida, H. / Lassak, K. / Taka, H. / Mineki, R. / Fujimura, T. / Kosono, S. / Nishiyama, C. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / Albers, S.V. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2012年2月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月31日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetylornithine deacetylase
B: Putative acetylornithine deacetylase
C: Putative acetylornithine deacetylase
D: Putative acetylornithine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,9988
ポリマ－126,2904
非ポリマー1,7094
水17,222956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14980 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area41640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.266, 67.845, 80.032
Angle α, β, γ (deg.)87.77, 75.29, 67.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Putative acetylornithine deacetylase / StArgX


分子量: 31572.408 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (古細菌) / 株: DSM 16993, JCM 10545, NBRC 100140, 7 / 遺伝子: ArgX / プラスミド: pET-StArgX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: Q970U6, acetylornithine deacetylase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 956 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2M (NH4)H2PO4, 10% PEG 3350, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月2日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→50 Å / Num. all: 98303 / Num. obs: 98303 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UC8

1uc8


解像度: 1.87→34.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 3.88 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25314 4707 5 %RANDOM
Rwork0.19799 ---
obs0.20078 89452 95.62 %-
all-89452 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.198 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0.02 Å2-0.01 Å2
2--0.02 Å20.02 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→34.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8841 0 108 956 9905
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0229259
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4521.98912607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34251162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.36624.585410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8151667
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0571559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7821.55658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42529221
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9633601
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2524.53364
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.865→1.914 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 270 -
Rwork0.268 5671 -
obs--81.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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