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万見
- PDB-3vp7: Crystal structure of the beta-alpha repeated, autophagy-specific ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vp7
タイトルCrystal structure of the beta-alpha repeated, autophagy-specific (BARA) domain of Vps30/Atg6
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 30
キーワードPROTEIN TRANSPORT / targeting / PI3-kinase complex I / pre-autophagosomal structure
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuole-isolation membrane contact site / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / Macroautophagy / cellular response to potassium ion starvation / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / phagophore assembly site membrane / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / pexophagy ...vacuole-isolation membrane contact site / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / Macroautophagy / cellular response to potassium ion starvation / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / phagophore assembly site membrane / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / pexophagy / phosphatidylinositol biosynthetic process / piecemeal microautophagy of the nucleus / fungal-type vacuole membrane / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autophagosome assembly / phosphatidylinositol 3-kinase binding / mitophagy / macroautophagy / autophagy / protein-macromolecule adaptor activity / endosome membrane / Golgi membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein 6/Beclin 1 / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 30
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Noda, N.N. / Kobayashi, T. / Adachi, W. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of the novel C-terminal domain of vacuolar protein sorting 30/autophagy-related protein 6 and its specific role in autophagy.
著者: Noda, N.N. / Kobayashi, T. / Adachi, W. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2012年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6811
ポリマ－24,6811
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 30

A: Vacuolar protein sorting-associated protein 30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3622
ポリマ－49,3622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area1800 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.959, 59.959, 113.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-626-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 30 / Autophagy-related protein 6


分子量: 24681.158 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP RESIDUES 320-539 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS30, APG6, ATG6, VPT30, YPL120W, LPH7 / プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02948
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 2.5M sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.967 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→34.02 Å / Num. all: 9850 / Num. obs: 9844 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.325 / Num. unique all: 946 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→34 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 111100.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 987 10.4 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.212 9787 --
obs0.209 9484 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.5917 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.36 Å20 Å20 Å2
2---3.36 Å20 Å2
3---6.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1311 0 0 42 1353
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 172 11.7 %
Rwork0.233 1303 -
obs-1475 93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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