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- PDB-3vld: Crystal structure of yeast proteasome interacting protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vld
タイトルCrystal structure of yeast proteasome interacting protein
要素DNA mismatch repair protein HSM3
キーワードCHAPERONE / HEAT REPEAT / RPT1
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / mismatch repair / protein folding chaperone / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Takagi, K. / Kim, S. / Kato, K. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Mizushima, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for specific recognition of Rpt1, an ATPase subunit of the 26S proteasome, by a proteasome-dedicated chaperone Hsm3
著者: Takagi, K. / Kim, S. / Yukii, H. / Ueno, M. / Morishita, R. / Endo, Y. / Kato, K. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Mizushima, T.
履歴
登録2011年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4842
ポリマ－116,4842
非ポリマー00
水9,800544
1
A: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2421
ポリマ－58,2421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2421
ポリマ－58,2421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area39680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.402, 94.676, 129.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein HSM3 / Enhanced spontaneous mutability protein 3


分子量: 58241.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSM3, YBR1740, YBR272C / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P38348
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 544 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 8% PEG 3000, 0.2M potassium phosphate, 0.1M Tris-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.97916, 0.979475, 0.96424
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979161
20.9794751
30.964241
反射解像度: 2.05→76.47 Å / Num. obs: 66549 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 16.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→51.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 4.064 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23957 3370 5.1 %RANDOM
Rwork0.18624 ---
obs0.18894 62988 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.007 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→51.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7454 0 0 544 7998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0227588
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0811.98710280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4225912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.76424.973366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.344151418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6251542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6731.54574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8527456
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.49833014
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.9814.52824
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.049→2.102 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 260 -
Rwork0.197 4531 -
obs--98.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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