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万見
- PDB-3v65: Crystal structure of agrin and LRP4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v65
タイトルCrystal structure of agrin and LRP4 complex
要素
  • Agrin
  • Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
キーワードPROTEIN BINDING / laminin-G / beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of presynaptic membrane organization / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / positive regulation of protein geranylgeranylation / ECM proteoglycans / acetylcholine receptor regulator activity / regulation of synaptic activity / regulation of axon guidance ...negative regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of presynaptic membrane organization / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / positive regulation of protein geranylgeranylation / ECM proteoglycans / acetylcholine receptor regulator activity / regulation of synaptic activity / regulation of axon guidance / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of motor neuron apoptotic process / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / presynaptic membrane assembly / BMP binding / regulation of postsynapse assembly / sialic acid binding / negative regulation of axonogenesis / plasma membrane organization / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / proximal/distal pattern formation / dystroglycan binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / ATPase inhibitor activity / transforming growth factor beta binding / heparan sulfate proteoglycan binding / dorsal/ventral pattern formation / negative regulation of ossification / synaptic assembly at neuromuscular junction / embryonic limb morphogenesis / limb development / dendrite morphogenesis / motor neuron apoptotic process / positive regulation of filopodium assembly / receptor clustering / embryonic digit morphogenesis / neuromuscular junction development / generation of neurons / regulation of synapse organization / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / odontogenesis of dentin-containing tooth / plasma membrane raft / positive regulation of Rac protein signal transduction / apolipoprotein binding / basement membrane / regulation of cardiac muscle contraction / hair follicle development / axonal growth cone / coreceptor activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / synaptic cleft / synapse assembly / positive regulation of GTPase activity / kidney development / synaptic membrane / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / neuromuscular junction / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / sarcolemma / receptor tyrosine kinase binding / Wnt signaling pathway / circadian rhythm / endocytosis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein localization / protein transport / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / collagen-containing extracellular matrix / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / cell differentiation / receptor ligand activity / positive regulation of protein phosphorylation / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / calcium ion binding / synapse / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / : / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / Laminin G domain / : / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. ...Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / : / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / Laminin G domain / : / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / SEA domain superfamily / Complement Clr-like EGF domain / Laminin-type EGF domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Complement Clr-like EGF-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Laminin G domain profile. / Kazal type serine protease inhibitors / TolB, C-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / 6 Propeller / Neuraminidase / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Agrin / Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zong, Y. / Jin, R.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2012
タイトル: Structural basis of agrin-LRP4-MuSK signaling.
著者: Zong, Y. / Zhang, B. / Gu, S. / Lee, K. / Zhou, J. / Yao, G. / Figueiredo, D. / Perry, K. / Mei, L. / Jin, R.
履歴
登録2011年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agrin
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
D: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
C: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7656
ポリマ－128,6854
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.720, 110.230, 158.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.483318, -0.030238, -0.874922), (0.020579, -0.99952, 0.023176), (-0.875203, -0.006804, 0.483708)34.55657, 85.08112, 20.88902

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要素

#1: タンパク質 Agrin


分子量: 20880.699 Da / 分子数: 2 / 断片: agrin LG3 (unp residues 353-737) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Agrn, Agrin
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25304
#2: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor-related protein 4 / LRP-4 / Multiple epidermal growth factor-like domains 7


分子量: 43461.734 Da / 分子数: 2 / 断片: LRP4 beta-1 (unp residues 1759-1948) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Lrp4, Megf7
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9QYP1
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCES FOR CHAIN A/B ARE CORRESPONDING TO UNP P25304-4'S RESIDUE RANGE 1759-1948

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M potassium phosphate dibasic, 0.15 M sodium chloride, 2 mM calcium chloride, pH 8.0, EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月11日
放射モノクロメーター: single crystal side-bounce / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→60 Å / Num. all: 21574 / Num. obs: 20688 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→60 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 85.909 / SU ML: 0.607 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.66 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29743 1095 5.1 %RANDOM
Rwork0.20237 ---
all0.20716 21574 --
obs0.20714 20342 94.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.627 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.59 Å20 Å20 Å2
2--1.6 Å20 Å2
3----6.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8564 0 2 0 8566
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0198764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.9411919
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.32851083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.56723.396424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.295151426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8291577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216751
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 67 -
Rwork0.337 1323 -
obs--89.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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