+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3v38 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Carboxypeptidase T mutant L254N | ||||||
![]() | Carboxypeptidase T | ||||||
![]() | HYDROLASE / peptidase | ||||||
Function / homology | ![]() carboxypeptidase T / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Timofeev, V.I. / Kuznetsov, S.A. / Akparov, V.K. / Kuranova, I.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Carboxypeptidase T mutant L254N Authors: Timofeev, V.I. / Kuznetsov, S.A. / Akparov, V.K. / Kuranova, I.P. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 164.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 138.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 458.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 466.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 28.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| x 6|||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 36959.582 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: L254N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-ZN / | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: counter diffusion / Details: COUNTER DIFFUSION, temperature 273K |
---|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→30 Å / Num. obs: 119766 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 16.73 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→10 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
|