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- PDB-3uvl: Crystal structure of WDR5 in complex with the WDR5-interacting mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uvl
タイトルCrystal structure of WDR5 in complex with the WDR5-interacting motif of MLL3
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase MLL3
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION / trithorax / chromatin biology / beta-propeller / scaffolding / histone H3 / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / acyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / response to electrical stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / methylation / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / FY-rich, N-terminal ...Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Histone-lysine N-methyltransferase 2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, P. / Lee, H. / Brunzelle, J.S. / Couture, J.-F.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: The plasticity of WDR5 peptide-binding cleft enables the binding of the SET1 family of histone methyltransferases.
著者: Zhang, P. / Lee, H. / Brunzelle, J.S. / Couture, J.F.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22012年5月30日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: Histone-lysine N-methyltransferase MLL3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9012
ポリマ－35,9012
非ポリマー00
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.980, 86.221, 40.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / WDR5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34794.449 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase MLL3 / Homologous to ALR protein / Lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Homologous to ALR protein / Lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 3


分子量: 1106.254 Da / 分子数: 1 / 断片: WDR5-interacting motif (UNP residues 4707-4717) / Mutation: C4708S,S4711A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NEZ4, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.79 %
結晶化温度: 323 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M ammonium acetate, 25% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12718 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12718 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→54 Å / Num. all: 15066 / Num. obs: 14659 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 41.96 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 41
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 8.5 / Rsym value: 0.165 / % possible all: 81.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H13

2h13


解像度: 2.2→40.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9594 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9275 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2202 735 5.03 %RANDOM
Rwork0.1696 ---
obs0.1722 14601 --
all-15066 --
原子変位パラメータBiso mean: 39.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1001 Å20 Å20 Å2
2---0.6935 Å20 Å2
3---1.7936 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.232 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2397 0 0 180 2577
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d830SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes349HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2452HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion328SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2884SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2452HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3323HARMONIC21.21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.57
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.38 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2566 125 4.68 %
Rwork0.1878 2548 -
all0.1911 2673 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.5935 Å / Origin y: 23.3525 Å / Origin z: -8.3531 Å
111213212223313233
T-0.0484 Å2-0.0109 Å20.0051 Å2--0.0509 Å20.0153 Å2---0.0254 Å2
L1.5193 °20.0394 °2-0.1849 °2-0.722 °2-0.2296 °2--0.3319 °2
S-0.0568 Å °-0.0102 Å °-0.1911 Å °-0.0693 Å °0.0604 Å °0.0024 Å °0.0374 Å °-0.0163 Å °-0.0036 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|31 - A|334 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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