[日本語] English
万見
- PDB-3uud: Crystal structure of hERa-LBD (Y537S) in complex with estradiol -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uud
タイトルCrystal structure of hERa-LBD (Y537S) in complex with estradiol
要素
  • (Estrogen receptor) x 2
  • Nuclear receptor coactivator 1
キーワードHORMONE RECEPTOR / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling ...labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / hypothalamus development / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / male mating behavior / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / steroid hormone receptor signaling pathway / androgen metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / nuclear retinoid X receptor binding / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / Nuclear signaling by ERBB4 / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cellular response to hormone stimulus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / Recycling of bile acids and salts / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / histone acetyltransferase / estrous cycle / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / steroid binding / : / 14-3-3 protein binding / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / TBP-class protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / hippocampus development / transcription coregulator binding / response to progesterone / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily ...Nuclear receptor coactivator 1 / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / : / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / Estrogen receptor / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Delfosse, V. / Grimaldi, M. / Bourguet, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural and mechanistic insights into bisphenols action provide guidelines for risk assessment and discovery of bisphenol A substitutes.
著者: Delfosse, V. / Grimaldi, M. / Pons, J.L. / Boulahtouf, A. / le Maire, A. / Cavailles, V. / Labesse, G. / Bourguet, W. / Balaguer, P.
履歴
登録2011年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Nuclear receptor coactivator 1
D: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,38010
ポリマ－60,4974
非ポリマー8836
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7370 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20350 Å2
手法PISA
2
A: Estrogen receptor
C: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6134
ポリマ－30,2492
非ポリマー3642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
3
B: Estrogen receptor
D: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7676
ポリマ－30,2492
非ポリマー5194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.230, 82.010, 58.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 28656.742 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand binding domain (residues 302-552) / 変異: Y537S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 28656.742 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand binding domain (residues 302-552) / 変異: Y537S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03372

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CD

#3: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 1 / NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal ...NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1


分子量: 1591.880 Da / 分子数: 2 / 断片: Coactivator peptide SRC-1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15788, histone acetyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 384分子

#4: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.32 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200 mM Li2SO4, 100 mM Tris pH 8.5, 30% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.7 Å / Num. all: 65563 / Num. obs: 65563 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.43 Å2 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 18.19
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / Num. unique all: 9907 / Rsym value: 0.47 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MxCuBEデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3L03

3l03


解像度: 1.6→45.675 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1948 3278 5 %Random
Rwork0.1658 ---
obs0.1672 65563 99.66 %-
all-65563 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.048 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7476 Å2-0 Å20.8555 Å2
2--0.2271 Å20 Å2
3----1.9747 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.675 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3914 0 62 378 4354
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084179
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0215689
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7741582
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07679
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004701
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.6-1.62390.23381420.237726932693100
1.6239-1.64930.24721410.23626942694100
1.6493-1.67630.29981450.236227522752100
1.6763-1.70520.25321400.229326582658100
1.7052-1.73620.27021430.229227072707100
1.7362-1.76960.29481430.208527232723100
1.7696-1.80570.22311420.197727022702100
1.8057-1.8450.21411420.188626832683100
1.845-1.88790.24921410.176726952695100
1.8879-1.93510.21461430.169527142714100
1.9351-1.98750.19351430.167827032703100
1.9875-2.04590.1981420.166327052705100
2.0459-2.1120.19051430.161327262726100
2.112-2.18750.20091420.157126952695100
2.1875-2.2750.18431440.156527252725100
2.275-2.37860.17291430.154827172717100
2.3786-2.5040.20251420.161127042704100
2.504-2.66080.20851430.166627102710100
2.6608-2.86620.20641430.165827122712100
2.8662-3.15460.19221430.160427262726100
3.1546-3.61090.16011430.150827212721100
3.6109-4.54880.16051440.133427332733100
4.5488-45.69360.19341410.17582687268796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6734-0.1312-0.37630.2228-0.00021.3833-0.1332-0.1399-0.03850.10540.04450.00480.0750.0880.08210.10440.00150.02860.0446-0.00260.00812.23242.4996.1616
20.25320.0385-0.39220.02840.03281.7619-0.00610.0226-0.0003-0.0446-0.018-0.0107-0.0475-0.06770.01830.1101-0.00090.0320.0316-0.01480.034312.99126.0899-5.9686
30.0026-0.0265-0.03340.91061.14551.4441-0.2366-0.0505-0.2171-0.25530.2063-0.0901-0.2010.30740.04690.26320.03490.08580.2290.08130.139924.0342-8.09985.8545
40.9623-0.1201-0.49780.06420.2470.7964-0.09210.15760.2078-0.1546-0.04720.0645-0.09440.04350.02730.0890.02850.10180.0309-0.0097-0.097425.27813.7417-28.661
51.0378-0.1671-0.67930.14910.2010.8848-0.02040.0409-0.0389-0.0298-0.02810.00670.0622-0.10070.04510.12130.01110.02060.0294-0.0028-0.000716.42711.7004-20.2402
60.341-0.74750.38242.6053-0.29320.73550.1073-0.05260.1197-0.0921-0.2036-0.4728-0.02130.08840.10190.14420.00840.04820.16240.04760.205638.50073.5642-19.4503
71.85641.5015-1.40682.2765-2.20822.1438-0.45-0.1602-0.558-0.76640.0745-0.36240.6024-0.00750.37730.29360.03030.13170.09320.09350.226711.2359-14.71647.945
80.9040.4461-0.39260.77940.42560.85610.1316-0.05050.2754-0.1454-0.0793-0.0789-0.10520.1162-0.0580.1881-0.0580.16680.11830.00530.252837.647916.336-25.7015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 305:410
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 411:532
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 533:548
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 305:410
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 411:532
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 533:548
7X-RAY DIFFRACTION7chain C
8X-RAY DIFFRACTION8chain D

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る