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万見
- PDB-3urj: Type IV native endothiapepsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3urj
タイトルType IV native endothiapepsin
要素Endothiapepsin
キーワードHYDROLASE / ASPARTIC PROTEINASE / proteolysis / Secreted.
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Endothia parasitica (菌類)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bailey, D. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: An analysis of subdomain orientation, conformational change and disorder in relation to crystal packing of aspartic proteinases.
著者: Bailey, D. / Carpenter, E.P. / Coker, A. / Coker, S. / Read, J. / Jones, A.T. / Erskine, P. / Aguilar, C.F. / Badasso, M. / Toldo, L. / Rippmann, F. / Sanz-Aparicio, J. / Albert, A. / ...著者: Bailey, D. / Carpenter, E.P. / Coker, A. / Coker, S. / Read, J. / Jones, A.T. / Erskine, P. / Aguilar, C.F. / Badasso, M. / Toldo, L. / Rippmann, F. / Sanz-Aparicio, J. / Albert, A. / Blundell, T.L. / Roberts, N.B. / Wood, S.P. / Cooper, J.B.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22012年5月9日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endothiapepsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0844
ポリマ－33,7961
非ポリマー2883
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.110, 75.700, 42.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endothiapepsin / Aspartate protease


分子量: 33795.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Endothia parasitica (菌類) / 参照: UniProt: P11838, endothiapepsin
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ASP A54 AND GLY A55 HAVE CYCLISED TO FORM A SUCCINIMIDE (SUI), A54.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch method / pH: 4.5
詳細: 0.1M acetate buffer, 2.2M ammonium sulphate, 10-fold molar excess of inhibitor DB3 over enzyme; enzyme concentration 2mg/ml at room-temperature. , pH 4.5, Batch method, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1991年1月1日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→10 Å / Num. all: 21222 / Num. obs: 19248 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.046

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESSデータ収集
FFTモデル構築
SHELXL-97精密化
MADNESSデータ削減
ROTAVATAAgrovataデータスケーリング
FFT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE ENZYME WAS CO-CRYSTALLISED WITH A SYNTHETIC INHIBITOR (DB3) BUT THIS WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY (SEE PRIMARY CITATION FOR DETAILS).
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2131 960 random
Rwork0.1491 --
all0.1491 19248 -
obs0.1491 18290 -
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.161 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2388 0 15 385 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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