[日本語] English
万見
- PDB-3ull: HUMAN MITOCHONDRIAL SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ull
タイトルHUMAN MITOCHONDRIAL SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
要素DNA BINDING PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN / DNA REPLICATION / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of helicase activity / positive regulation of mitochondrial DNA replication / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / mitochondrial DNA replication / sperm glycocalyx / mitochondrial nucleoid / Mitochondrial protein degradation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / enzyme activator activity / single-stranded DNA binding ...positive regulation of helicase activity / positive regulation of mitochondrial DNA replication / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / mitochondrial DNA replication / sperm glycocalyx / mitochondrial nucleoid / Mitochondrial protein degradation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / enzyme activator activity / single-stranded DNA binding / sperm principal piece / protein homotetramerization / DNA replication / mitochondrial matrix / chromatin binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single-stranded DNA-binding protein / Single-strand binding protein family / Single-strand binding (SSB) domain profile. / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Single-stranded DNA-binding protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yang, C. / Curth, U. / Urbanke, C. / Kang, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of human mitochondrial single-stranded DNA binding protein at 2.4 A resolution.
著者: Yang, C. / Curth, U. / Urbanke, C. / Kang, C.
履歴
登録1996年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_keywords.text

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA BINDING PROTEIN
B: DNA BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4322
ポリマ－30,4322
非ポリマー00
水68538
1
A: DNA BINDING PROTEIN
B: DNA BINDING PROTEIN

A: DNA BINDING PROTEIN
B: DNA BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8644
ポリマ－60,8644
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)51.830, 51.830, 184.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 DNA BINDING PROTEIN


分子量: 15216.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: Q04837
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.48 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Hilgenfeld, R., (1984) FEBS Letts., 170, 143.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
19 mg/mlprotein1drop
20.5-0.7 M1dropNaCl
320 mMphosphate1drop
43 mM1dropNaN3pH7.0
520-60 mMphosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 9017 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0546 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.08 / % possible all: 80.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.0546
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.064

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
X-PLOR3位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.0025 / Data cutoff high absF: 20000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 848 10 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 9017 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0 Å0 Å
Luzzati d res low-7 Å
Luzzati sigma a0 Å0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 0 38 1756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 16 5 %
Rwork0.239 325 -
obs--80.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 8508 / Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rfree: 0.237 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.239 / Rfactor obs: 0.239

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る